Spojevi koji sadrže dušik. Kemijska svojstva anilina

Natrag naprijed

Pažnja! Pregledi slajdova služe samo u informativne svrhe i možda neće predstavljati sve značajke prezentacije. Ako si zainteresiran ovaj posao, preuzmite punu verziju.

Ciljevi lekcije:

1. Na primjeru proteina obnoviti znanje učenika o prirodnim polimerima. Upoznati sastav, strukturu, svojstva i funkcije proteina.
2. Promicati razvoj pažnje, pamćenja, logično mišljenje, sposobnost usporedbe i analize.
3. Formiranje interesa učenika za ovu temu i komunikacijskih vještina.

Vrsta lekcije: lekcija u formiranju novih znanja.

Obrazovni resursi:

1. Biblioteka elektroničkih vizualnih pomagala “Kemija razredi 8-11”, programer “Ćiril i Metod”, 2005.
2. Elektronička publikacija “Kemija 8-11. Virtualni laboratorij”, programer Mar GTU, 2004
3. Elektronička publikacija za kolegij “Biotehnologija”, programer “New Disk”, 2003.

Materijalno tehnička oprema, didaktička potpora: Računalo, projektor, platno. Prezentacija “Protein”. Udžbenik Rudzitis G.E.Kemija 10. razred 2011., Udžbenik. Yu.I. Polyansky. Opća biologija.10–11.razred. 2011

Laboratorijska oprema i reagensi: Otopina proteina, natrijev hidroksid, olovni acetat, bakreni sulfat, koncentrirana dušična kiselina, alkoholna lampa, držač, epruvete.

Tijekom nastave

I. Organizacijski trenutak(3–5’)

II. Priopćavanje teme i svrhe lekcije (3–5’). (Slide 1-2)

III. Objašnjenje materijala na temu " Sadrži dušik organski spojevi. vjeverice.”

1. Proteini (Slajd 3). Proučavanje proteina započinjemo izjavom biokemičara J. Muldera: „U svim biljkama i životinjama postoji određena tvar, koja je bez sumnje najvažnija od svih poznatih tvari žive prirode i bez koje postoji život na naš bi planet bio nemoguć.”

2. Određivanje proteina (Slide 4-6) Učenici raspravljaju i zapisuju u svoje bilježnice.

Slajd 4. Određivanje proteina. Proteini su visokomolekularne organske tvari koje sadrže dušik složeni sastav i struktura molekula.

Slajd 5. Proteini su, uz ugljikohidrate i masti, glavne komponente naše hrane.

Slajd 6. Protein je najviši oblik razvoja organskih tvari. Svi životni procesi povezani su s proteinima. Proteini su dio stanica i tkiva svih živih organizama. Sadržaj proteina u različitim stanicama može biti u rasponu od 50 do 80%.

3. Povijest proteina (Slajdovi 7–11). Upoznajte prve istraživače proteina( Jacopo Bartolomeo Beccari, Francois Quesnet, Antoine Francois de Fourcroix).

Slajd 7. Vjeverice su dobile ime po bjelanjcima. U starom Rimu bjelanjak se koristio kao lijek. Prava povijest proteina počinje kada se pojave prve informacije o njihovim svojstvima.

Slajd 6. Protein je prvi izolirao (u obliku glutena) 1728. Talijan Ya.B. Beccari od pšeničnog brašna. Ovaj događaj se smatra rođenjem kemije proteina. Ubrzo je otkriveno da se slični spojevi nalaze u svim organima ne samo biljaka, već i životinja. Ta je činjenica uvelike iznenadila znanstvenike koji su navikli tvari dijeliti na spojeve "životinjskog i biljnog svijeta". Zajedničko svojstvo novih tvari bilo je da zagrijavanjem otpuštaju bazične tvari - amonijak i amine.

Slajd 9. 1747. - Francuski fiziolog F. Quesne prvi je primijenio termin "protein" na tekućine živog organizma.

Slajd 10. Godine 1751. pojam proteina uvršten je u “Enciklopediju” D. Diderota i J. Alemberta.

4. Sastav proteina (Slajd 12) Učenici zapisuju u svoje bilježnice.

Slajd 12. Sastav proteina . Elementarni sastav proteina malo varira (u% suhe težine): C – 51–53%, O – 21,5–23,5%, N – 16,8–18,4%, H – 6,5–7,3%, S – 0,3–2,5%. Neki proteini sadrže P, Se itd.

5. Struktura proteina (Slide 13-15).

Slide 13. Proteini su prirodni polimeri čije su molekule građene od aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama. Inzulin ima 51 ostatak, a mioglobin 140.

Relativna molekularna težina proteina je vrlo velika, u rasponu od 10 tisuća do mnogo milijuna. Na primjer: inzulin - 6500, protein kokošjeg jaja - 360.000, a jedan od mišićnih proteina doseže 150.000.

Slajd 14. Više od 150 aminokiselina nalazi se u prirodi, ali samo oko 20 aminokiselina je dio proteina.

Slajd 15. Učenici ponavljaju definiciju, naziv i strukturu aminokiselina. Aminokiseline nazivaju se organski spojevi koji sadrže dušik, čije molekule sadrže amino skupine - NH 3 i karboksilne skupine - COOH.

Aminokiseline mogu se smatrati derivatima karboksilnih kiselina u kojima je vodikov atom u radikalu zamijenjen amino skupinom.

6. Peptidna teorija strukture proteina (Slide 16-19). Pitanje za studente – Što je peptidna veza?

Peptidna veza je veza nastala između ostatka – NH – amino skupine jedne molekule aminokiseline i ostatka – CO – karboksilne skupine druge molekule aminokiseline.

Slajd 16. Do početka 19. stoljeća pojavili su se novi radovi o kemijskom proučavanju proteina. Fischer Emil Hermann predložio je peptidnu teoriju strukture proteina 1902. godine i eksperimentalno dokazao da se aminokiseline vežu zajedno u spojeve koje je nazvao polipeptidima. Dobitnik Nobelove nagrade 1902.

Slajd 17. Proteini uključuju nekoliko stotina, a ponekad i tisuće kombinacija osnovnih aminokiselina. Redoslijed njihove izmjene je najrazličitiji. Svaka aminokiselina može se pojaviti nekoliko puta u proteinu. Za protein koji se sastoji od 20 aminokiselinskih ostataka, teoretski su moguće oko 2x10 18 varijanti (jedna od varijanti).

Slajd 18. Polimer koji se sastoji od aminokiselina (druga opcija).

19 Slajd. Lanac koji se sastoji od velikog broja aminokiselinskih ostataka međusobno povezanih naziva se polipeptid. Sastoji se od desetaka i stotina aminokiselinskih ostataka. Svi proteini imaju istu polipeptidnu okosnicu. Postoji 3,6 aminokiselinskih ostataka po zavoju spirale.

7. Klasifikacija proteina (Slajd 20). Poruka učenika na temu “Nekoliko klasifikacija proteina.”(Dodatak 2).

8. Građa proteinske molekule (Slide 21-29). Pri proučavanju sastava proteina utvrđeno je da su svi proteini građeni prema jednom principu i imaju četiri razine organizacije. Učenici slušaju,razgovarati i zapisati definiciju strukture proteinske molekule.

Slajd 21. Struktura proteinske molekule . U prvoj polovici 19. stoljeća postalo je jasno da su proteini sastavni dio svih živih tvari na Zemlji bez iznimke. Otkriće aminokiselina i proučavanje svojstava i metoda proizvodnje peptida bili su korak prema utvrđivanju strukture proteinskih molekula. Proučavanjem sastava proteina utvrđeno je da su svi građeni na jednom principu i imaju četiri razine organizacije: primarnu, sekundarnu, tercijarnu, a neke od njih imaju i kvartarnu strukturu.

Slajd 22. Primarna struktura proteina. To je linearni lanac aminokiselinskih ostataka smještenih u određenom nizu i međusobno povezanih peptidnim vezama. Broj jedinica aminokiselina u molekuli može varirati od nekoliko desetaka do stotina tisuća. To se očituje u molekularnoj težini proteina koja jako varira: od 6500 (inzulin) do 32 milijuna (protein virusa influence). Primarna struktura proteinske molekule ima izuzetno važnu ulogu. Promjena samo jedne aminokiseline drugom može dovesti ili do smrti organizma ili do pojave potpuno nove vrste.

Slajd 23. Ponavljanje mehanizma stvaranja peptidne veze.

Učenici dobivaju zadatak: Napraviti jednadžbu reakcije nastanka dipeptida iz bilo koje dvije aminokiseline s predloženog popisa (tablica aminokiselina nalazi se u prilogu). Provjera izvršenog zadatka.

Slajd 24. Danilevsky A.Ya. - ruski biokemičar, akademik. Jedan od utemeljitelja ruske biokemije. Radio je na području enzima i proteina. Godine 1888. Danilevsky A.Ya. predložio teoriju strukture proteinske molekule (postojanje peptidnih veza u proteinima). Eksperimentalno je dokazao da se pod utjecajem soka gušterače proteini hidrolizuju. Proučavao je mišićne bjelančevine (miozin) i otkrio antipepsin i antitripsin.

Slajd 25. Sekundarna struktura proteina je polipeptidni lanac upleten u spiralu. Zadržava se u prostoru zbog stvaranja brojnih vodikovih veza između skupina – CO – i – NH – smještenih na susjednim zavojima spirale. Postoje dvije klase takvih struktura - spiralne i presavijene. Svi oni su stabilizirani vodikovim vezama. Polipeptidni lanac može se uvijati u spiralu, na čijem se svakom zavoju nalazi 3,6 jedinica aminokiselina s radikalima okrenutim prema van. Pojedinačni zavoji se drže zajedno pomoću vodikovih veza između skupina različitih dijelova lanca. Ova proteinska struktura naziva se spirala i opaža se, na primjer, u keratinu (vuna, kosa, rogovi, nokti). Ako bočne skupine aminokiselinskih ostataka nisu jako velike (glicin, alanin, serin), dva polipeptidna lanca mogu se nalaziti paralelno i držati zajedno vodikovim vezama. U ovom slučaju, traka nije ravna, već presavijena. Ovo je struktura proteina karakteristična, na primjer, za fibroin svile.

Slajd 26. Godine 1953. L. Pauling razvio je model sekundarne strukture proteina. Godine 1954. nagrađen je Nobelova nagrada u kemiji. Godine 1962. - Nobelova nagrada za mir.

Slajd 27. Tercijarna struktura je način na koji je spirala ili struktura raspoređena u prostoru. Ovo je stvarna trodimenzionalna konfiguracija spirale polipeptidnog lanca upletene u prostoru (tj. spirala upletena u spiralu).

Slajd 28. Tercijarna struktura održava se vezama koje nastaju između funkcionalnih skupina radikala – disulfidni mostovi (–S–S–) između atoma sumpora (između dva cisteinska ostatka različitih dijelova lanca), – esterski mostovi između karboksilne skupine (–COOH) i hidroksilnu skupinu(–OH), – slani mostovi između karboksilne skupine (–COOH) i amino skupine (–NH 2) . Na temelju oblika proteinske molekule, koji je određen tercijarnom strukturom, razlikuju se globularne bjelančevine (mioglobin) i fibrilarne bjelančevine (keratin kose) koje u organizmu obavljaju strukturnu funkciju.

Slajd 29. Kvartarna struktura je oblik interakcije između nekoliko polipeptidnih lanaca. Polipeptidni lanci međusobno su povezani vodikovim, ionskim, hidrofobnim i drugim vezama. Poruka učenika na temu “Kvartarna struktura proteinske molekule.” (Dodatak 3).

9. Kemijska svojstva proteina (Slajd 30). U kemijska svojstva ubrajamo sljedeća svojstva: denaturaciju, hidrolizu i obojene reakcije na protein.

Slajd 30. Svojstva proteina su raznolika: neki su proteini krute tvari, netopljivi u vodi i slanim otopinama; Većina proteina su tekuće ili želatinozne tvari topljive u vodi (na primjer, albumin - bjelanjak kokošjeg jajeta). Protoplazma stanica sastoji se od koloidnih proteina.

Slide 31. Denaturacija proteina je uništavanje sekundarne, tercijarne i kvaternarne strukture proteinske molekule pod utjecajem vanjskih čimbenika. Reverzibilna denaturacija moguća je u otopinama amonijevih, kalijevih i natrijevih soli. Pod utjecajem soli teških metala dolazi do nepovratne denaturacije. Stoga su pare teških metala i njihovih soli izrazito štetne za organizam. Za dezinfekciju, konzerviranje i sl. koriste se formalin, fenol i etilni alkohol čije djelovanje također dovodi do ireverzibilne denaturacije. Tijekom denaturacije protein gubi niz najvažnijih funkcija žive strukture: enzimsku, katalitičku, zaštitnu itd.

10. Denaturacija proteina (Slide 31-32). Denaturacija proteina je razaranje sekundarne, tercijarne i kvaternarne strukture proteinske molekule pod utjecajem vanjskih čimbenika. (Učenici zapisuju definiciju u svoju bilježnicu)

Slajd 32. Denaturacija proteina. Čimbenici koji uzrokuju denaturaciju: temperatura, mehanički stres, kemikalije itd.

11. Rad u virtualnom laboratoriju (Slajd 33–35). Pogledajte video film i razgovarajte.

Slajd 33. Iskustvo br. Reverzibilna denaturacija proteina. Zasićena otopina amonijevog sulfata dodaje se otopini proteina. Otopina postaje mutna. Došlo je do denaturacije proteina. U epruveti se nalazi talog proteina. Taj se talog može ponovno otopiti ako se nekoliko kapi mutne otopine doda u vodu i otopina miješa. Talog se otapa.

Slajd 34. Eksperiment br. 2. Ireverzibilna denaturacija proteina. Protein ulijte u epruvetu i zagrijte do vrenja. Bistra otopina postaje mutna. Koagulirani protein se taloži. Kada su proteini izloženi visokim temperaturama, dolazi do nepovratne koagulacije proteina.

Slajd 35. Eksperiment br. 3. Ireverzibilna denaturacija proteina pod utjecajem kiselina. Pažljivo dodajte otopinu proteina u epruvetu s dušičnom kiselinom. Na granici dviju otopina pojavio se prsten koaguliranog proteina. Mućkanjem epruvete povećala se količina koaguliranog proteina. Dolazi do nepovratnog savijanja proteina.

12. Obojene reakcije proteina (Slajd 36). Demonstracija pokusa:

1. Biuretska reakcija.
2. Ksantoproteinska reakcija.
3. Kvalitativno određivanje sumpora u proteinima.

1) Biuretska reakcija. Kada svježe dobiveni talog bakrenog hidroksida djeluje na proteine ​​u alkalnom mediju, pojavljuje se ljubičasta boja. Od obojenih reakcija na proteine ​​najkarakterističniji je biuret jer peptidne veze proteina tvore kompleksni spoj s bakrovim (II) ionima.

2) Ksantoproteinska reakcija (interakcija ciklusa aromatskih radikala s koncentriranom dušičnom kiselinom). Kada se proteini izlože koncentriranoj dušičnoj kiselini, nastaje bijeli talog koji zagrijavanjem požuti, a kada se doda otopina amonijaka postaje narančast.

3) Kvalitativno određivanje sumpora u proteinima. Ako se otopini proteina doda olovni acetat, a zatim natrijev hidroksid i zagrije, nastaje crni talog, što ukazuje na sadržaj sumpora.

13. Hidroliza proteina (Slajd 37–38). Učenici analiziraju vrste hidrolize proteina i zapisuju ih u svoje bilježnice.

Slajd 37. Hidroliza proteina jedno je od najvažnijih svojstava proteina. Nastaje u prisutnosti kiselina, baza ili enzima. Za potpunu kiselinsku hidrolizu potrebno je kuhati protein s klorovodičnom kiselinom 12-70 sati. U tijelu se potpuna hidroliza proteina odvija u vrlo blagim uvjetima pod djelovanjem protolitičkih enzima. Važno je učenicima skrenuti pozornost da su krajnji proizvod hidrolize proteina aminokiseline.

Slajd 38. Vrste hidrolize proteina . Svaka vrsta organizma, svaki organ i tkivo sadrži svoje karakteristične bjelančevine, a pri probavljanju bjelančevina iz hrane tijelo ih razgrađuje na pojedinačne aminokiseline od kojih tijelo stvara vlastite bjelančevine. Razgradnja bjelančevina odvija se u probavnim organima ljudi i životinja (želudac i tanko crijevo) pod djelovanjem probavnih enzima: pepsina (u kiseloj sredini želuca) i tripsina, kemotripsina, dipeptidaze (u blago alkalnoj sredini crijeva - pH 7,8). Hidroliza je osnova procesa probave. Ljudsko bi tijelo dnevno trebalo primiti 60 iz hrane – 80 g proteina. U želucu, pod utjecajem enzima i klorovodične kiseline, proteinske molekule se razgrađuju u “građevne blokove” – aminokiseline. Kada uđu u krv, prenose se u sve stanice tijela, gdje sudjeluju u izgradnji vlastitih proteinskih molekula, karakterističnih samo za ovu vrstu.

14. Istraživanja proteina u 19. stoljeću (Slide 39–42). Otkrića znanstvenika - kemičara F. Sangera, M.F.Perutsa i D.K. Kendyryu.

Slide 39. Znanstvenici su u potpunosti odredili strukturu nekih proteina: hormona inzulina, antibiotika gramicidina, mioglobina, hemoglobina itd.

slajd 40. Godine 1962. M.F. Perutz i D.K. Kendiryu su dobili Nobelovu nagradu za svoja istraživanja na području proteina.

Slajd 41. Molekula hemoglobina (Mr = (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) = 68000) građena je od četiri polipeptidna lanca (Mr = 17000 svaki). Kada se spoji s kisikom, molekula mijenja svoju kvaternarnu strukturu, hvatajući kisik.

Slajd 42. Godine 1954. F. Sanger dešifrirao je sekvencu aminokiselina u inzulinu (sintetiziran je 10 godina kasnije). F. Sanger - engleski biokemičar. Godine 1945. počeo je proučavati prirodni protein inzulin. Ovaj hormon gušterače regulira razinu glukoze u krvi u tijelu. Kršenje sinteze inzulina dovodi do neuspjeha metabolizma ugljikohidrata i ozbiljne bolesti - dijabetes melitusa. Koristeći sve njemu dostupne metode i pokazujući veliko umijeće, F. Sanger je dešifrirao strukturu inzulina. Ispostavilo se da se sastoji od dva polipeptidna lanca od 21 i 30 aminokiselinskih ostataka, povezanih na dva mjesta disulfidnim mostovima fragmenata cisteina. Rad je trajao dugih devet godina. Godine 1958. znanstvenik je dobio Nobelovu nagradu "za svoj rad na strukturi proteina, posebno inzulina". Na temelju otkrića F. Sangera 1963. godine dovršena je prva sinteza inzulina iz pojedinačnih aminokiselina. Bio je to trijumf sintetičke organske kemije.

15. Funkcije proteina (Slajd 43). Učenici samostalno rade s udžbenikom Yu.I. Polyansky. Opća biologija str.43-46. Zadatak za učenike: u bilježnicu zapišite funkcije proteina.

Slide 43. Provjera i učvršćivanje urađenog zadatka.

16. Bjelančevine kao sastavni dio životinjske i ljudske hrane (Slajd 44–49). Hranjiva vrijednost bjelančevina određena je njihovim sadržajem esencijalnih aminokiselina.

Slajd 44. Potpunom razgradnjom 1 grama proteina oslobađa se 17,6 kJ energije.

Poruka učenika na temu: “Proteini su izvor esencijalnih aminokiselina u tijelu” (prilog 4).

46 Slajd. Biljni proteini su manje vrijedni. Siromašniji su lizinom, metioninom, triptofanom, te se teže probavljaju u probavnom traktu.

Tijekom procesa probave proteini se razgrađuju na slobodne aminokiseline koje nakon apsorpcije u crijevima ulaze u krv i prenose se u sve stanice.

47 Slajd. Potpuni i nepotpuni proteini. Potpuni proteini su oni koji sadrže sve esencijalne aminokiseline. Nepotpuni proteini ne sadrže sve esencijalne aminokiseline. Poruka učenika na temu – „Energetska vrijednost nekih proizvoda“.(Dodatak 6).

17. Važnost bjelančevina (Slajd 48–49).

Slide 48. Bjelančevine su neizostavan sastojak svih živih stanica, imaju izuzetno važnu ulogu u živoj prirodi, te su glavni, najvrjedniji i nezamjenjivi sastojak prehrane. Proteini su osnova strukturnih elemenata i tkiva, podupiru metabolizam i energiju, sudjeluju u procesima rasta i reprodukcije, osiguravaju mehanizme kretanja, razvoj imunoloških reakcija, te su neophodni za funkcioniranje svih organa i sustava tijela.

Slide 49. Završavamo proučavanje teme definicijom života F. Engelsa: „Život je način postojanja proteinskih tijela, čija je bitna točka stalna izmjena tvari s vanjskom prirodom koja ih okružuje, i s prestankom tog metabolizma prestaje i život, što dovodi do razgradnje proteina.”

IV. Analiza domaće zadaće: Kemija. G.E.Rudzitis, str. 158–162 proučiti materijal.

V. Sažimanje lekcije.

Književnost:

1. Baranova T.A. Pravilna prehrana. – M.: Interbook, 1991. – P. 78–80.
2. Volkov V.A., Vonsky E.V., Kuznetsova G.I. Izvanredni kemičari svijeta. – M.: VSh, 1991. 656 str.
3. Gabrielyan O.S. Kemija. Edukativni 10. razred. za opće obrazovanje institucije - M.: Bustard, 2007.
4. Gorkovenko M.Yu. Razvoj na temelju lekcija u kemiji. – M.: Vako, 2006. str. 270–274.
5. Polyansky Yu.I. Opća biologija. Obrazovni razredi 10–11. 2011
6. Rudzitis G.E. Kemija: Organska kemija. Udžbenik 10 razreda za opće obrazovanje institucija. – M.: Obrazovanje, 2011. – str. 158–162.
7. Figurovski N.A. Tematski članak opća povijest kemija. Od antičkih vremena do početka 19. stoljeća. – M.: Nauka, 1969. 455 str.
8. Internet resursi.

Nitro spojevi. Nitro spojevi su organske tvari čije molekule sadrže nitro skupinu - NO 2 na atomu ugljika.

Mogu se smatrati derivatima ugljikovodika, dobivenim zamjenom atoma vodika s nitro skupinom. Na temelju broja nitro skupina koje razlikuju mono-, di- i polinitro spojevi.

Nazivi nitro spojeva izvedeni iz naziva izvornih ugljikovodika uz dodatak prefiksa nitro:

Opća formula ovih spojeva je R-NO2.

Uvođenje nitro skupine u organsku tvar naziva se nitriranje. Može se provoditi na različite načine. Nitriranje aromatskih spojeva lako se provodi pomoću mješavine koncentrirane dušične i sumporne kiseline (prva je nitrirajuće sredstvo, druga je sredstvo za uklanjanje vode):

Trinitrotoluen je dobro poznat kao Eksplozivno. Eksplodira samo od detonacije. Gori zadimljenim plamenom bez eksplozije.

Nitracija zasićenih ugljikovodika provodi se obradom ugljikovodika razrijeđenom dušičnom kiselinom uz zagrijavanje i povišeni tlak. (reakcija M.I. Konovalova):

Nitro spojevi se također često pripremaju reakcijom alkil halida sa srebrovim nitritom:

Kada se nitro spojevi reduciraju, nastaju amini.

Heterociklički spojevi koji sadrže dušik. Heterociklički spojevi su organski spojevi koji u svojim molekulama sadrže prstenove (cikluse) u čijem nastanku, osim atoma ugljika, sudjeluju i atomi drugih elemenata.

Atomi ostalih elemenata koji čine heterocikl nazivaju se heteroatomi. Najčešći heteroatomi koji se nalaze u heterociklima su dušik, kisik i sumpor, iako heterociklički spojevi mogu postojati sa širokim spektrom elemenata koji imaju valenciju od najmanje dvije.

Heterociklički spojevi mogu imati 3, 4, 5, 6 ili više atoma u prstenu. Međutim najveća vrijednost imati petero- i šesteročlani heterocikli. Ti se ciklusi, kao i u nizu karbocikličkih spojeva, najlakše formiraju i karakterizirani su najvećom snagom. Heterocikl može sadržavati jedan, dva ili više heteroatoma.

U mnogim heterocikličkim spojevima elektronska struktura veza u prstenu ista je kao u aromatskim spojevima. Stoga se tipični heterociklički spojevi konvencionalno označavaju ne samo formulama koje sadrže izmjenične dvostruke i jednostruke veze, već i formulama u kojima je konjugacija p-elektrona označena krugom upisanim u formulu.

Za heterocikle se obično koriste empirijski nazivi.

Peteročlani heterocikli

Šesteročlani heterocikli

Od velike su važnosti heterocikli kondenzirani s benzenskim prstenom ili s drugim heterociklom, na primjer purinom:

Šesteročlani heterocikli. Piridin C5H5N - najjednostavniji šesteročlani aromatski heterocikl s jednim atomom dušika. Može se smatrati analogom benzena, u kojem je jedna CH skupina zamijenjena atomom dušika:

Piridin je bezbojna tekućina, nešto lakša od vode, karakterističnog neugodnog mirisa; Miješa se s vodom u bilo kojem omjeru. Piridin i njegovi homolozi izolirani su iz katrana ugljena. U laboratorijskim uvjetima piridin se može sintetizirati iz cijanovodične kiseline i acetilena:

Kemijska svojstva piridina određuju prisutnost aromatskog sustava koji sadrži šest p-elektrona i atom dušika s usamljenim elektronskim parom.

1. Osnovna svojstva. Piridin - više slab temelj nego alifatski amini. Njegova vodena otopina postaje lakmus plava:

Kada piridin reagira s jakim kiselinama, nastaju piridinijeve soli:

2. Aromatična svojstva. Poput benzena, piridin reagira elektrofilna supstitucija, no njegova je aktivnost u tim reakcijama manja od one benzena zbog visoke elektronegativnosti dušikovog atoma. Piridin se nitrira na 300 ° S niskim učinkom:

Atom dušika u reakcijama elektrofilne supstitucije ponaša se kao supstituent 2. vrste, tj. Zbog toga dolazi do elektrofilne supstitucije meta- položaj.

Za razliku od benzena piridin je sposoban reagirati nukleofilna supstitucija, budući da atom dušika crpi elektronsku gustoću iz aromatskog sustava i orto-para- položaji u odnosu na atom dušika su osiromašeni elektronima. Dakle, piridin može reagirati s natrijevim amidom, stvarajući smjesu orto- I par- aminopiridini (Chichibabin reakcija):

Na hidrogeniranje piridina aromatski sustav se uništava i formira piperidin, koji je ciklički sekundarni amin i puno je jača baza od piridina:

Pirimidin C4H4N2 - šesteročlani heterocikl s dva atoma dušika. Može se smatrati analogom benzena, u kojem su dvije CH skupine zamijenjene atomima dušika:

Zbog prisutnosti dva elektronegativna atoma dušika u prstenu, pirimidin je još manje aktivan u reakcijama elektrofilne supstitucije od piridina. Njegova osnovna svojstva također su manje izražena nego kod piridina.

Glavno značenje pirimidina je da je predak klase pirimidinskih baza.

Pirimidinske baze su derivati ​​pirimidina, čiji su ostaci dio nukleinskih kiselina: uracil, timin, citozin.

Svaka od ovih baza može postojati u dva oblika. U slobodnom stanju baze postoje u aromatskom obliku, a u sastav nukleinskih kiselina ulaze u NH obliku.

Složenice s peteročlanim prstenom. pirol C4H4NH - peteročlani heterocikl s jednim atomom dušika.

Aromatski sustav sadrži šest p-elektrona (po jedan od četiri atoma ugljika i par elektrona od atoma dušika). Za razliku od piridina, elektronski par atoma dušika u pirolu je dio aromatskog sustava, dakle pirol je praktički lišen osnovnih svojstava.

Pirol je bezbojna tekućina s mirisom koji podsjeća na kloroform. Pirol je slabo topljiv u vodi (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

Dobiva se pirol kondenzacija acetilena s amonijakom:

ili amonoliza peteročlanih prstenova s ​​drugim heteroatomima (Jurjevljeva reakcija):

Jake mineralne kiseline mogu izvući elektronski par atoma dušika iz aromatskog sustava, u tom slučaju dolazi do poremećaja aromatičnosti i pirol prelazi u nestabilan spoj, koji odmah polimerizira. Nestabilnost pirola u kiseloj sredini naziva se acidofobija.

Pirol pokazuje svojstva vrlo slabe kiseline. Reagira s kalijem da nastane pirol-kalij:

Pirol, kao aromatski spoj, sklon je reakcijama elektrofilne supstitucije, koje se pretežno odvijaju na a-ugljikovom atomu (uz atom dušika).

Hidrogeniranjem pirola nastaje pirolidin, ciklički sekundarni amin koji pokazuje sljedeća osnovna svojstva:

purin - heterocikl, uključujući dva zglobna prstena: piridin i imidazol:

Aromatski sustav purina uključuje deset p-elektrona (osam elektrona iz dvostrukih veza i dva elektrona iz atoma dušika pirola). Purin je amfoteran spoj. Slaba bazična svojstva purina povezana su s atomima dušika šesteročlanog prstena, a slaba kisela svojstva povezana su s NH skupinom peteročlanog prstena.

Glavno značenje purina je to što je on predak klase purinskih baza.

Purinske baze su derivati ​​purina, čiji su ostaci dio nukleinskih kiselina: adenin, gvanin.

Nukleinske kiseline. Nukleinske kiseline su prirodni visokomolekularni spojevi (polinukleotidi) koji imaju veliku ulogu u pohrani i prijenosu nasljednih informacija u živim organizmima. Molekularna težina nukleinskih kiselina može varirati od stotina tisuća do desetaka milijardi. Otkriveni su i izolirani iz staničnih jezgri još u 19. stoljeću, ali biološku ulogu razjašnjen je tek u drugoj polovici 20. stoljeća.

Struktura nukleinskih kiselina može se odrediti analizom produkata njihove hidrolize. Uz potpunu hidrolizu nukleinskih kiselina, mješavina pirimidinskih i purinskih baza, monosaharida (b-riboza ili b-dezoksiriboza) i fosforna kiselina. To znači da su nukleinske kiseline građene od fragmenata tih tvari.

Djelomičnom hidrolizom nukleinskih kiselina nastaje smjesa nukleotidi,čije su molekule građene od ostataka fosforne kiseline, monosaharida (riboza ili deoksiriboza) i dušične baze (purin ili pirimidin). Ostatak fosforne kiseline vezan je na 3. ili 5. atom ugljika monosaharida, a ostatak baze je vezan na prvi atom ugljika monosaharida. Opće formule nukleotida:

gdje je X=OH za ribonukleotidi, građena na bazi riboze, a X==H for deoksiribonukleotidi, izgrađen na bazi deoksiriboze. Ovisno o vrsti dušične baze razlikuju se purinski i pirimidinski nukleotidi.

Nukleotid je glavna strukturna jedinica nukleinskih kiselina, njihova monomerna jedinica. Nukleinske kiseline koje se sastoje od ribonukleotida nazivaju se ribonukleinske kiseline(RNA). Nukleinske kiseline koje se sastoje od deoksiribonukleotida nazivaju se deoksiribonukleinske kiseline (DNA). Sastav molekula RNA uključuje nukleotide koji sadrže baze adenin, gvanin, citozin i uracil. Sastav molekula DNK uključuje nukleotide koji sadrže adenin, gvanin, citozin i timin. Za označavanje baza koriste se kratice od jednog slova: adenin - A, gvanin - G, timin - T, citozin - C, uracil - U.

Svojstva DNA i RNA određena su slijedom baza u polinukleotidnom lancu i prostornom strukturom lanca. Niz baza sadrži genetske informacije, a monosaharid i ostaci fosforne kiseline imaju strukturnu ulogu (nosači, baze).

Tijekom djelomične hidrolize nukleotida, ostatak fosforne kiseline se odvaja i nukleozidi,čije se molekule sastoje od ostatka purinske ili pirimidinske baze povezane s ostatkom monosaharida – ribozom ili deoksiribozom. Strukturne formule glavnih purinskih i pirimidinskih nukleozida:

Purinski nukleozidi:

Pirimidinski nukleozidi:

U molekulama DNA i RNA pojedini nukleotidi povezani su u jedan polimerni lanac zbog stvaranja esterskih veza između ostataka fosforne kiseline i hidroksilnih skupina na 3. i 5. atomu ugljika monosaharida:

Prostorna struktura RTG strukturnom analizom određeni su polinukleotidni lanci DNA i RNA. Jedno od najvećih otkrića u biokemiji 20. stoljeća. pokazalo se da je to model dvolančane strukture DNA, koji su 1953. predložili J. Watson i F. Crick. Prema ovom modelu, molekula DNA je dvostruka spirala i sastoji se od dva polinukleotidna lanca upletena u suprotnim smjerovima oko zajedničke osi. Purinske i pirimidinske baze nalaze se unutar spirale, a ostaci fosfata i deoksiriboze nalaze se izvana. Dvije spirale se drže zajedno pomoću vodikovih veza između parova baza. Najvažnije svojstvo DNK je selektivnost u stvaranju veza. (komplementarnost). Veličine baza i dvostruke spirale odabrane su u prirodi na način da timin (T) stvara vodikove veze samo s adeninom (A), a citozin (C) samo s gvaninom (G).

Dakle, dvije spirale u molekuli DNK su komplementarne jedna drugoj. Slijed nukleotida u jednoj od spirala jedinstveno određuje sekvencu nukleotida u drugoj spirali.

U svakom paru baza povezanih vodikovim vezama, jedna od baza je purinska, a druga pirimidinska. Iz toga slijedi da ukupni broj Ostaci purinske baze u molekuli DNA jednaki su broju ostataka pirimidinske baze.

Duljina polinukleotidnih lanaca DNA praktički je neograničena. Broj parova baza u dvostrukoj spirali može varirati od nekoliko tisuća kod najjednostavnijih virusa do stotina milijuna kod ljudi.

Za razliku od DNA, molekule RNA sastoje se od jednog polinukleotidnog lanca. Broj nukleotida u lancu kreće se od 75 do nekoliko tisuća, a molekularna težina RNA može varirati od 2500 do nekoliko milijuna. Polinukleotidni lanac RNK nema strogo definiranu strukturu.

Biološka uloga nukleinskih kiselina. DNK je glavna molekula u živom organizmu. Pohranjuje genetske informacije koje se prenose s jedne generacije na drugu. Molekule DNA sadrže sastav svih proteina u tijelu u kodiranom obliku. Svaka aminokiselina koja čini proteine ​​ima svoj kod u DNK, odnosno određeni slijed dušičnih baza.

DNK sadrži sve genetske informacije, ali nije izravno uključena u sintezu proteina. RNA ima ulogu posrednika između DNA i mjesta sinteze proteina. Proces sinteze proteina temeljen na genetskim informacijama može se shematski podijeliti u dvije glavne faze: čitanje informacija (transkripcija) i sinteza proteina (emitiranje).

Stanice sadrže tri vrste RNA koje obavljaju različite funkcije.

1. Informacijski, ili matrični. RNA(označava se kao mRNA) čita i prenosi genetske informacije od DNA sadržane u kromosomima do ribosoma, gdje se odvija sinteza proteina sa strogo određenim slijedom aminokiselina.

2. Prijenosna RNA(tRNA) prenosi aminokiseline do ribosoma, gdje se povezuju peptidnim vezama u specifičnoj sekvenci, koju određuje mRNA.

3. Ribosomska RNA (rRNA) izravno uključeni u sintezu proteina u ribosomima. Ribosomi su složene supramolekularne strukture koje se sastoje od četiri rRNA i nekoliko desetaka proteina. Zapravo, ribosomi su tvornice proteina.

Sve vrste RNK sintetizirane su na dvostrukoj spirali DNK.

Sekvenca baza u mRNA je genetski kod koji kontrolira sekvencu aminokiselina u proteinima. Dešifrirana je 1961.-1966. Izvanredna značajka genetskog koda je da univerzalna je za sve žive organizme. Iste baze u različitim RNA (bilo da je riječ o ljudskoj ili virusnoj RNA) odgovaraju istim aminokiselinama. Svaka aminokiselina ima svoj niz od tri baze, tzv kodon. Neke aminokiseline su kodirane s više kodona. Tako leucin, serin i arginin odgovaraju šest kodona, pet aminokiselina - četiri kodona, izoleucin - tri kodona, devet aminokiselina - dva kodona, a metionin i triptofan - po jedan. Tri kodona su signali za zaustavljanje sinteze polipeptidnog lanca i nazivaju se terminator kodoni.

amini. Amini su organski spojevi koji se mogu smatrati derivatima amonijaka, u kojima su atomi vodika (jedan ili više) zamijenjeni radikalima ugljikovodika.

Ovisno o prirodi radikala, amini mogu biti alifatski (zasićeni i nezasićeni), aliciklički, aromatski, heterociklički. Dijele se na primarni, sekundarni, tercijarni ovisno o tome koliko je atoma vodika zamijenjeno radikalom.

Kvarterne amonijeve soli tipa + Cl- su organski analozi anorganskih amonijevih soli.

Imena primarnih amina obično se izvodi iz imena odgovarajućih ugljikovodika dodavanjem prefiksa amino ili završetak -amin . Nazivi sekundarnih i tercijarnih amina najčešće se oblikuje prema načelima racionalne nomenklature, navodeći radikale prisutne u spoju:

primarni R-NH2:CH3-NH2-metilamin; C6H5-NH2-fenilamin;

sekundarni R—NH—R": (CH2)NH-dimetilamin; C6H5-NH-CH3-metilfenilamin;

tercijarni R—N(R")—R": (CH3)3H-trimetilamin; (C6H5)3N-trifenilamin.

Priznanica. 1. Zagrijavanje alkil halida sa amonijak pod tlakom dovodi do sekvencijalne alkilacije amonijaka, što rezultira stvaranjem smjese soli primarnih, sekundarnih i tercijarnih amina, koji se dehidrohalogeniraju pod djelovanjem baza:

2. Aromatski amini dobiven redukcijom nitro spojeva:

Za redukciju možete koristiti cink ili željezo u kiseloj sredini ili aluminij u alkalnoj sredini.

3. Niži amini dobiven prolaskom mješavine alkohola i amonijaka preko površine katalizatora:

Fizička svojstva. Najjednostavniji alifatski amini u normalnim uvjetima su plinovi ili tekućine s niskim vrelištem i oštrim mirisom. Svi amini su polarni spojevi, što dovodi do stvaranja vodikovih veza u tekućim aminima, pa su njihova vrelišta veća od vrelišta odgovarajućih alkana. Prvi predstavnici niza amina otapaju se u vodi; ugljikov skelet raste, njihova topljivost u vodi se smanjuje. Amini su također topljivi u organskim otapalima.

Kemijska svojstva. 1. Osnovna svojstva. Kao derivati ​​amonijaka, svi amini imaju bazična svojstva, pri čemu su alifatski amini jače baze od amonijaka, a aromatski amini su slabije baze. To se objašnjava činjenicom da su radikali CH 3 -, C 2 H 5 — a drugi izlažu pozitivno induktivno (+I) učinak i povećanje gustoće elektrona na atomu dušika:

što dovodi do povećanja osnovnih svojstava. Naprotiv, fenilni radikal C 6 H 5 pokazuje negativna mezomera (-M) učinak i smanjuje gustoću elektrona na atomu dušika:

Alkalna reakcija otopina amina objašnjava se stvaranjem hidroksilnih iona tijekom interakcije amina s vodom:

Amini u čistom obliku ili u otopinama reagiraju s kiselinama, tvoreći soli:

Tipično, aminske soli su krutine bez mirisa koje su visoko topljive u vodi. Dok su amini visoko topljivi u organskim otapalima, soli amina nisu. Kada lužine djeluju na aminske soli oslobađaju se slobodni amini:

2. Izgaranje. Amini izgaraju u kisiku, stvarajući dušik, ugljikov dioksid i vodu:

3. Reakcije sa dušična kiselina. a) Primarni alifatski amini pod utjecajem dušične kiseline pretvoreno u alkohole:

b) Primarni aromatski amini pod utjecajem HNO 2 pretvaraju u diazonijeve soli:

c) Sekundarni amini (alifatski i aromatski) daju nitrozo spojeve - tvari karakterističnog mirisa:

Najvažniji predstavnici amina. Najjednostavniji alifatski amini su metilamin, dimetilamin, dietilamin — koriste se u sintezi ljekovitih tvari i drugih proizvoda organske sinteze. Heksametilendiamin NH 2 -(CH 2) 2 -NH 6 jedan je od polaznih materijala za proizvodnju važnog polimernog materijala najlona.

Anilin C6H5NH2 - najvažniji od aromatskih amina. To je bezbojna uljasta tekućina, slabo topiva u vodi. Za kvalitativnu detekciju anilina iskoristiti njegovu reakciju sa bromna voda, uslijed čega se taloži bijeli talog 2,4,6-tribromoanilina:

Anilin se koristi za proizvodnju boja, lijekovi, plastike itd.

Aminokiseline. Aminokiseline su organski bifunkcionalni spojevi koji sadrže karboksilnu skupinu -COOH i amino skupinu -NH 2 . Ovisno o relativni položaj Obje funkcionalne skupine razlikuju se po a -, b -, g - aminokiselinama itd.:

Grčko slovo na ugljikovom atomu označava njegovu udaljenost od karboksilne skupine. Obično samo a -aminokiseline, jer druge aminokiseline ne nalaze se u prirodi.

Proteini sadrže 20 osnovnih aminokiselina (vidi tablicu).

Najvažnije a-aminokiseline opće formule

Ime	—R
Glicin	—N
Alanin	—CH 3
cistein	-CH2 -SH
Serin	-CH2-OH
Fenilalanin	-CH2-C6H5
Tirozin
Glutaminska kiselina	-CH2-CH2-COOH
Lizin	-(CH2)4-NH2

Sve prirodne aminokiseline mogu se podijeliti u sljedeće glavne skupine:

1) alifatske zasićene aminokiseline(glicin, alanin);

2) aminokiseline koje sadrže sumpor(cistein);

3) aminokiseline s alifatskom hidroksilnom skupinom(serin);

4) aromatične aminokiseline(fenilalanin, tirozin);

5) aminokiseline s kiselim radikalom(glutaminska kiselina);

6) aminokiseline s bazičnim radikalom(lizin).

Izomerija. U svim a-aminokiselinama, osim glicina, a-ugljikov atom povezan je s četiri različita supstituenta, tako da sve te aminokiseline mogu postojati u obliku dva izomera, koji su zrcalna slika jedan drugoga.

Priznanica. 1. Hidroliza proteina obično proizvodi složene smjese aminokiselina. Međutim, razvijen je niz metoda koje omogućuju dobivanje pojedinačnih čistih aminokiselina iz složenih smjesa.

2. Zamjena halogena amino skupinom u odgovarajućim halogenim kiselinama. Ova metoda dobivanja aminokiselina potpuno je analogna dobivanju amina iz halogenih derivata alkana i amonijaka:

Fizička svojstva. Aminokiseline su čvrste kristalne tvari, visoko topive u vodi i slabo topljive u organskim otapalima. Mnoge aminokiseline imaju sladak okus. Rastapaju se na visokim temperaturama i obično se pritom razgrađuju. Ne mogu prijeći u stanje pare.

Kemijska svojstva. Aminokiseline su organski amfoterni spojevi. Sadrže dvije funkcionalne skupine suprotne prirode u molekuli: amino skupinu s bazičnim svojstvima i karboksilnu skupinu s kiselim svojstvima. Aminokiseline reagiraju i s kiselinama i s bazama:

Kada se aminokiseline otope u vodi, karboksilna skupina uklanja vodikov ion, koji se može vezati za amino skupinu. Ovo stvara unutarnja sol,čija je molekula bipolarni ion:

Acidobazne transformacije aminokiselina u različitim sredinama mogu se prikazati sljedećim dijagramom:

Vodene otopine aminokiselina imaju neutralnu, alkalnu ili kiselu okolinu ovisno o broju funkcionalnih skupina. Dakle, glutaminska kiselina tvori kiselu otopinu (dvije skupine -COOH, jedna -NH 2), lizin - alkalnu (jedna skupina -COOH, dvije -NH 2).

Aminokiseline mogu reagirati s alkoholima u prisutnosti plinovitog klorovodika i formirati ester:

Najvažnije svojstvo aminokiselina je njihova sposobnost kondenzacije u obliku peptida.

Peptidi. Peptidi. su produkti kondenzacije dviju ili više molekula aminokiselina. Dvije molekule aminokiselina mogu reagirati jedna s drugom kako bi eliminirale molekulu vode i formirale proizvod u kojem su fragmenti povezani peptidna veza—SO—NH —.

Rezultirajući spoj naziva se dipeptid. Molekula dipeptida, poput aminokiselina, sadrži amino skupinu i karboksilnu skupinu i može reagirati s još jednom molekulom aminokiseline:

Produkt reakcije naziva se tripeptid. Proces povećanja peptidnog lanca može se nastaviti u načelu neograničeno (polikondenzacija) i dovesti do tvari s vrlo visokim Molekularna težina(za proteine).

Glavno svojstvo peptida je njihova sposobnost hidrolize. Tijekom hidrolize dolazi do potpunog ili djelomičnog cijepanja peptidnog lanca i stvaranja kraćih peptida manje molekulske mase ili α-aminokiselina koje čine lanac. Analiza produkata potpune hidrolize omogućuje određivanje aminokiselinskog sastava peptida. Do potpune hidrolize dolazi kada se peptid dugo zagrijava uz koncentriranu solnu kiselinu.

Hidroliza peptida može se dogoditi u kiseloj ili alkalnoj sredini, kao i pod djelovanjem enzima. Soli aminokiselina nastaju u kiselim i alkalnim sredinama:

Enzimska hidroliza je važna jer se događa selektivno, T . e. omogućuje cijepanje strogo definiranih dijelova peptidnog lanca.

Kvalitativne reakcije na aminokiseline. 1) Sve aminokiseline su oksidirane ninhidrin uz stvaranje produkata obojenih plavoljubičasto. Ova se reakcija može koristiti za kvantificiranje aminokiselina spektrofotometrijom. 2) Kada se aromatske aminokiseline zagrijavaju s koncentriranom dušičnom kiselinom, dolazi do nitriranja benzenskog prstena i stvaranja žuto obojenih spojeva. Ova reakcija se zove ksantoprotein(od grčkog xanthos -žuta boja).

Vjeverice. Proteini su prirodni polipeptidi velike molekularne težine (od 10.000 do nekoliko desetaka milijuna). Oni su dio svih živih organizama i obavljaju različite biološke funkcije.

Struktura. U strukturi polipeptidnog lanca mogu se razlikovati četiri razine. Primarna struktura proteina je specifična sekvenca aminokiselina u polipeptidnom lancu. Peptidni lanac ima linearna struktura samo za mali broj proteina. U većini proteina peptidni lanac je na određeni način presavijen u prostoru.

Sekundarna struktura je konformacija polipeptidnog lanca, tj. način na koji je lanac uvijen u prostoru zbog vodikovih veza između NH i CO skupina. Glavna metoda polaganja lanca je spirala.

Tercijarna struktura proteina je trodimenzionalna konfiguracija upletene spirale u prostoru. Tercijarna struktura nastaje zbog disulfidnih mostova -S-S- između cisteinskih ostataka koji se nalaze na različitim mjestima polipeptidnog lanca. Također sudjeluje u formiranju tercijarne strukture ionske interakcije suprotno nabijene skupine NH 3 + i COO- i hidrofobne interakcije, tj. tendencija molekule proteina da se presavije tako da se hidrofobni ugljikovodični ostaci nalaze unutar strukture.

Tercijarna struktura je najviši oblik prostorne organizacije proteina. Međutim, neki proteini (na primjer, hemoglobin) imaju kvaternarnu strukturu, koja nastaje zbog interakcije između različitih polipeptidnih lanaca.

Fizička svojstva proteini su vrlo raznoliki i određeni su njihovom strukturom. Prema fizikalnim svojstvima, proteini se dijele u dvije klase: globularni proteini otapaju se u vodi ili stvaraju koloidne otopine, fibrilarni proteini netopljiv u vodi.

Kemijska svojstva. 1 . Uništavanje sekundarne i tercijarne strukture proteina uz zadržavanje primarne strukture naziva se denaturacija . Javlja se zagrijavanjem, promjenom kiselosti okoliša ili izlaganjem zračenju. Primjer denaturacije je koagulacija bjelanjaka kada se jaja kuhaju. Denaturacija može biti reverzibilna ili ireverzibilna. Nepovratna denaturacija može biti uzrokovana stvaranjem netopivih tvari kada su proteini izloženi solima teških metala - olova ili žive.

2. Hidroliza proteina je ireverzibilno razaranje primarne strukture u kiseloj ili alkalna otopina uz stvaranje aminokiselina. Analizom produkata hidrolize moguće je odrediti kvantitativni sastav proteina.

3. Za proteine ​​je poznato nekoliko njih kvalitativne reakcije. Svi spojevi koji sadrže peptidnu vezu daju ljubičastu boju kada su izloženi solima bakra (II) u alkalnoj otopini. Ova reakcija se zove biuret. Proteini koji sadrže ostatke aromatskih aminokiselina (fenilalanin, tirozin) daju žutu boju kada su izloženi koncentriranoj dušična kiselina (ksantoprotein reakcija).

Biološki značaj proteina:

1. Apsolutno sve kemijske reakcije u tijelu odvijaju se u prisutnosti katalizatora - enzima. Svi poznati enzimi su proteinske molekule. Proteini su vrlo moćni i selektivni katalizatori. Oni milijune puta ubrzavaju reakcije, a svaka reakcija ima svoj pojedinačni enzim.

2. Neki proteini obavljaju transportne funkcije i prenose molekule ili ione do mjesta sinteze ili nakupljanja. Na primjer, protein sadržan u krvi hemoglobin prenosi kisik do tkiva i proteina mioglobina pohranjuje kisik u mišićima.

3. Proteini su građevinski materijal Stanice. Od njih su izgrađena potporna, mišićna i pokrovna tkiva.

4. Proteini igraju važnu ulogu u imunološkom sustavu organizma. Postoje specifični proteini (protutijela), koji su sposobni prepoznati i vezati strane objekte - viruse, bakterije, strane stanice.

5. Proteini receptori percipiraju i prenose signale koji dolaze iz susjednih stanica ili iz okoliš. Na primjer, učinak svjetlosti na mrežnicu oka opaža fotoreceptor rodopsin. Receptori aktivirani tvarima niske molekularne težine kao što je acetilkolin prenose živčane impulse na spojevima živčanih stanica.

Iz gornjeg popisa funkcija bjelančevina jasno je da su bjelančevine vitalne za svaki organizam i stoga su najvažniji sastojak hrane. Tijekom procesa probave bjelančevine se hidroliziraju do aminokiselina koje služe kao polazni materijal za sintezu bjelančevina potrebnih danom organizmu. Postoje aminokiseline koje tijelo nije u stanju samo sintetizirati te ih unosi samo hranom. Te se aminokiseline nazivaju nezamjenjiva.

Aminokiseline su glavni strukturne komponente proteinske molekule i pojavljuju se u slobodnom obliku u prehrambenim proizvodima tijekom procesa razgradnje proteina.

Amidi aminokiselina sadržan u biljnim proizvodima kao prirodni sastojak. Na primjer, kupus i šparoge sadrže asparaginamid (0,2-0,3%).

Spojevi amonijaka nalazi se u prehrambenim proizvodima u malim količinama u obliku amonijaka i njegovih derivata. Amonijak je krajnji proizvod razgradnje proteina. Značajna količina amonijaka i amina ukazuje na truležnu razgradnju proteina hrane. Stoga se pri proučavanju svježine mesa i ribe određuje sadržaj amonijaka u njima. U derivate amonijaka ubrajaju se monoamini CH 3 NH 2, dimetilamini (CH 3) 2 NH i trimetilamini (CH 3) 3 N koji imaju specifičan miris. Metilamin ima miris sličan amonijaku. Dimetilamin je plinovita tvar s mirisom salamure od haringe, koja nastaje uglavnom tijekom truljenja ribljih proteina i drugih proizvoda. Trimetilamin je plinovita tvar koja se u salamuri od haringe nalazi u značajnim količinama. U koncentriranom obliku ima miris amonijaka, ali u slabim koncentracijama ima miris pokvarene ribe.

Nitrati- soli dušične kiseline. Sadržano u prehrambenim proizvodima u malim količinama, s izuzetkom bundeve i tikvica.

Nitriti dodaje se u malim količinama kod soljenja mesa i u mljevenu kobasicu da meso dobije ružičastu boju. Nitriti su vrlo otrovni, pa je njihova upotreba u prehrambenoj industriji ograničena (otopina nitrita dodaje se kobasicama od mljevenog mesa u količini ne većoj od 0,005% mase mesa).

Vjeverice najvažniji su spojevi koji sadrže dušik za ljudsku prehranu. Oni su najvažniji organski spojevi koji se nalaze u živim organizmima. Još u prošlom stoljeću, proučavajući sastav raznih životinja i biljaka, znanstvenici su izolirali tvari koje su po nekim svojstvima nalikovale bjelanjcima jajeta: na primjer, zgrušavale su se pri zagrijavanju. Zbog toga su ih nazvali proteinima. Važnost bjelančevina kao temelja svih živih bića uočio je F. Engels. Napisao je da tamo gdje ima života ima i proteina, a gdje ima proteina ima znakova života.

Stoga se izraz "proteini" odnosi na veliku klasu organskih visokomolekularnih spojeva koji sadrže dušik koji su prisutni u svakoj stanici i određuju njezinu vitalnu aktivnost.

Kemijski sastav bjelančevine. Kemijska analiza pokazala je prisutnost u svim proteinima (u%): ugljik - 50-55, vodik - 6-7, kisik - 21-23, dušik - 15-17, sumpor - 0,3-2,5. U pojedinim proteinima pronađeni su fosfor, jod, željezo, bakar i neki makro- i mikroelementi u različitim količinama.

Da bi se odredila kemijska priroda proteinskih monomera, provodi se hidroliza - dugotrajno vrenje proteina s jakim mineralnim kiselinama ili bazama. Najčešće se koristi 6N HNO 3 i kuhanje na 110°C tijekom 24 sata. U sljedećoj fazi se odvajaju tvari uključene u hidrolizat. U tu svrhu koristi se metoda kromatografije. Konačno, priroda izoliranih monomera razjašnjava se pomoću određenih kemijskih reakcija. Kao rezultat toga, utvrđeno je da su početne komponente proteina aminokiseline.

Molekularna težina (m.m.) proteina je od 6000 do 1.000.000 i više, dakle, m.m. mliječni albumin protein - 17400, mliječni globulin - 35200, albumin jaja - 45000. U tijelu životinja i biljaka protein se nalazi u tri stanja: tekuće (mlijeko, krv), sirupasto (bjelanjak) i kruto (koža, dlaka, vuna).

Zahvaljujući velikom m.m. proteini su u koloidnom stanju i dispergirani (distribuirani, raspršeni, suspendirani) u otapalu. Većina proteina su hidrofilni spojevi, sposobni za interakciju s vodom, koja se veže na proteine. Ova interakcija naziva se hidratacija.

Mnogi proteini pod utjecajem određenih fizikalnih i kemijskih čimbenika (temperatura, organska otapala, kiseline, soli) koaguliraju i talože se. Taj se proces naziva denaturacija. Denaturirani protein gubi sposobnost otapanja u vodi, otopinama soli ili alkoholu. Sva hrana obrađena na visokim temperaturama sadrži denaturirane proteine. Za većinu proteina temperatura denaturacije je 50-60 °C. Sposobnost denaturacije bjelančevina važna je osobito pri pečenju kruha i proizvodnji slastica. Jedan od važna svojstva proteini - sposobnost stvaranja gela kada bubre u vodi. Proteinski otok ima veliki značaj u proizvodnji kruha, tjestenine i ostalih proizvoda. Kako gel stari, gubi vodu i smanjuje se volumen i bore. Ova pojava, suprotna bubrenju, naziva se sinereza.

Ako se proteinski proizvodi nepravilno skladište, može doći do dublje razgradnje proteina uz oslobađanje produkata razgradnje aminokiselina, uključujući amonijak i ugljični dioksid. Proteini koji sadrže sumpor oslobađaju sumporovodik.

Osoba treba 80-100 g proteina dnevno, uključujući 50 g životinjskih proteina. Kada se 1 g proteina oksidira, tijelo oslobađa 16,7 kJ, odnosno 4,0 kcal.

Aminokiseline - to su organske kiseline u kojima je vodikov atom oc-ugljikovog atoma zamijenjen amino skupinom NH 2. Prema tome, to je oc-aminokiselina sa opća formula

Treba napomenuti da sve aminokiseline sadrže zajedničke skupine: - CH 2, -NH 2, -COOH, a razlikuju se bočni lanci aminokiselina, odnosno radikali (R). Kemijska priroda radikala je raznolika: od atoma vodika do cikličkih spojeva. Radikali su ti koji određuju strukturne i funkcionalne karakteristike aminokiselina.

Aminokiseline u vodenoj otopini su u ioniziranom stanju zbog disocijacije aminskih i karboksilnih skupina, kao i skupina koje ulaze u sastav radikala. Drugim riječima, oni su amfotermni spojevi i mogu postojati ili kao kiseline (donori protona) ili baze (akceptori protona).

Sve aminokiseline dijele se u nekoliko skupina ovisno o njihovoj strukturi

Od 20 aminokiselina koje sudjeluju u izgradnji proteina nemaju sve jednaku biološku vrijednost. Neke aminokiseline sintetizira ljudski organizam, a potreba za njima zadovoljava se bez dopremanja izvana. Takve aminokiseline nazivamo neesencijalnim (histidin, arginin, cistin, tirozin, alanin, serija, glutaminska i asparaginska kiselina, prolin, hidroksiprolin, glicin). Ostatak aminokiselina tijelo ne sintetizira i mora se unijeti hranom. Zovu se esencijalni (triptofan). Proteini koji sadrže sve esencijalne aminokiseline nazivaju se potpunim, a ako nedostaje barem jedna od esencijalnih kiselina, protein je nepotpun.

Klasifikacija proteina. Klasifikacija proteina temelji se na njihovom fizikalno-kemijskom i kemijske značajke. Bjelančevine se dijele na jednostavne (proteini) i složene (proteidi). Jednostavni proteini uključuju proteine ​​koji nakon hidrolize daju samo aminokiseline. Složeni proteini su proteini koji se sastoje od jednostavnih proteina i spojeva neproteinske skupine, koji se nazivaju prostetički.

Proteini uključuju albumine (mlijeko, jaja, krv), globuline (fibrinogen krvi, miozin mesa, globulin jaja, krumpirov tuberin itd.), gluteline (pšenica i raž), prodamine (pšenični gliadin), skleroproteine ​​(koštani kolagen, vezivna elastična tkiva). , keratin za kosu).

U proteine ​​spadaju fosfoproteini (kazein mlijeka, vitelin kokošjeg jajeta, ihtulin riblje ikre), koji se sastoje od proteina i fosforne kiseline; kromoproteini (hemoglobin krvi, mioglobin mišićnog tkiva mesa), koji su spojevi proteina globina i boje; glukolroteidi (proteini hrskavice, sluznice), koji se sastoje od jednostavnih proteina i glukoze; lipoproteini (proteini koji sadrže fosfatide) dio su protoplazme i klorofilnih zrnaca; Nukleoproteini sadrže nukleinske kiseline i igraju biološki važnu ulogu za tijelo.

KLASIFIKACIJA Ova skupina spojeva uključuje nekoliko klasa: Amini Amidi Imidi Azo spojevi Diazo spojevi. Aminokiseline Nitro spojevi Nitrozo spojevi

AMINI Amini se mogu smatrati derivatima amonijaka. Amini su organski spojevi koji se dobivaju zamjenom vodikovih atoma u amonijaku ugljikovodičnim radikalima.

o KLASIFIKACIJE Ovisno o broju vodikovih atoma u molekuli amonijaka supstituiranih ugljikovodičnim radikalima, amini se dijele na: Primarne Sekundarne Tercijarne

Prema vrsti radikala amini se dijele na: § granične; § Neograničeno; § Aromatično. Prema broju amino grupa amini se dijele na: § Monoamine; § Diamini; § Poliamini.

o NOMENKLATURA Univerzalna. Naziv amina sastoji se od dvije riječi: naziva ugljikovodičnih radikala prema nomenklaturi radikala i riječi "amin". Racionalno. Koristi se samo za konstruiranje naziva primarnih amina. Temelji se na nazivu ugljikovodika i prefiksu “amino-” ispred kojeg je položaj amino skupine označen brojem. Ponekad se umjesto prefiksa koristi sufiks "amin".

Primarni amini Metilamin Aminometan Metalamin Etilamin Aminoetan Propilamin 1 -aminopropan Izopropilamin 2 -aminopropan Propilamin-2 Drugi. propilamin butilamin 1-aminobutan

Pnv. butilamin 2-aminobutan izobutilamin 2-metil-1-aminopropan aminoizobutan terc. butilamin 2-metil-2-aminopropan 2-metilpropilamin-2 Sekundarni amini Dimetilamin Metiletilamin

o FIZIKALNA SVOJSTVA Metilamin, dimetilamin, trimetilamin su plinovi. Preostali niži amini su tekućine. Viši amini su čvrste tvari. Amini imaju neugodan miris "salamure od haringe", koji je izraženiji kod nižih, a slabiji (ili ga nema) kod viših. Niži amini (prvi predstavnici) prilično su topljivi u vodi (poput amonijaka), njihove otopine imaju bazičnu reakciju medija.

o METODE PROIZVODNJE Godine 1850. njemački znanstvenik Hoffmann prvi je dobio amin kao rezultat kemijska reakcija interakcija halogeniranog ugljikovodika s viškom amonijaka potreban je za dobivanje čistog amina. Ako nedostaje amonijaka, uvijek se stvara smjesa.

Primarni amini su biološki najaktivniji. Dobiveni su razgradnjom kiselinskih amida (Hoffmannova pregradnja). Amid propionske kiseline Ova metoda ima široku primjenu u laboratorijskoj praksi.

U industriji se primarni amini dobivaju redukcijom nitro spojeva i nitrila kiselina. nitroetan Propionska kiselina nitril etilamin propilamin

Interakcija s dušikastom kiselinom Kada primarni amini reagiraju s dušikastom kiselinom, nastaju primarni alkoholi.

Sekundarni amini reagiraju s dušikastom kiselinom i stvaraju nitrozamine (spojevi žuto-narančaste boje).

Oksidacija. Teško je, a rezultat ovisi o strukturi. Oksidacija primarnih amina dovodi do stvaranja nitro spojeva.

To su spojevi u čijim je molekulama amino skupina vezana na benzenski prsten. Najjednostavniji predstavnik i predak anilinskih boja je

o. FIZIČKA SVOJSTVA Anilin je bezbojna tekućina koja na zraku brzo posmeđi. Slabo topljiv u vodi.

o. KEMIJSKA SVOJSTVA zahvaljuju i amino skupini i benzenskom prstenu. Amino skupina je supstituent koji donira elektrone, a svojstva anilina zbog benzenskog prstena su sljedeća:

interakcija s alkoholima – specifična kemijska svojstva amino skupine zbog izravnog kontakta s benzenskim prstenom.

UREA je potpuni amid karbonska kiselina. Široko rasprostranjen u prirodi. To je krajnji proizvod metabolizma proteina. Na normalnim uvjetima urea je čvrsta kristalna tvar koja se tali na temperaturi od 133 C. Vrlo je topljiva u polarnim, a apsolutno netopljiva u nepolarnim otapalima. Ima slaba bazična svojstva, ali su ona zbog karbonilne skupine manje izražena nego kod amina.

DOBIVANJE UREE U industriji se urea proizvodi sljedećim metodama: Reakcijom potpunog halogenida ugljične kiseline s amonijakom.

Biuret je najjednostavniji organski spoj s peptidnom vezom. Peptidna veza je osnovna veza svih prirodnih proteinskih tijela. Reakcija biureta s bakrovim(II) hidroksidom je kvalitativna reakcija na proteinima.

Aminokiseline su oni derivati ​​karboksilnih kiselina koji se mogu dobiti zamjenom jednog ili više atoma vodika u kiselinskom radikalu

o KLASIFIKACIJE Ovisno o broju karboksilnih skupina: Jednobazične Dvobazične Polibazične

Ovisno o broju amino skupina: Mono-aminokiseline Di-aminokiseline Triaminokiseline Ovisno o strukturi radikala: Otvoreni lanac Ciklički

o UNIVERZALNA NOMENKLATURA: pravila za konstruiranje imena su ista kao za karboksilne kiseline samo uz prisutnost, količinu i položaj amino skupina naznačenih u prefiksu. RACIONALNO: položaj amino skupina označen je slovima grčke abecede + riječ "amino" + ime karboksilna kiselina prema racionalnoj nomenklaturi.

o IZOMERNOST Izomerija položaja amino skupine u odnosu na karboksilnu skupinu. Postoje α-, β-, γ-, δ-, ε- itd. Strukturna izomerija Optička izomerija

o FIZIČKA SVOJSTVA Aminokiseline su bezbojne kristalne tvari s visokim talištem. Nemoj letjeti. Topi se uz raspadanje. Vrlo su topljivi u vodi, a slabo u organskim otapalima. Imaju optičku aktivnost.

HOMOLOGIČNE SERIJE 2 -aminoetan α-aminooctena glicin 2 -aminopropan α-aminopropionska α-alanin 3 -aminopropan β-aminopropionska β-alanin 2 -aminobutan α-aminobutirna 3 -aminobutan β-aminobutirna 4 -aminobutan γ-aminobutirna

SPECIFIČNA SVOJSTVA AMINOKISELINA Odnos prema zagrijavanju α-aminokiselina u nedostatku mineralnih kiselina

Dvobazične aminokiseline sposobne su tvoriti unutarnje soli. Oba se nalaze među produktima hidrolize proteinskih tijela. Asparaginska kiselina se nalazi u slobodnom obliku u životinjskim i biljnim organizmima. Ima važnu ulogu u metabolizmu dušika. Tvori amid – aspargin. Glutaminska kiselina se koristi u liječenju mentalnih poremećaja. Formira amid - glutamin.

Src="https://present5.com/presentation/1/206975869_437124838.pdf-img/206975869_437124838.pdf-81.jpg" alt="KEMIJSKA SVOJSTVA Interakcija s vodom (u vodenim otopinama str. H>7) )"> ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Взаимодействие с водой (в водных растворах p. H>7)!}

α-aminokiseline sudjeluju u sintezi proteina. Proteinska tijela također uključuju aminokiseline koje osim amino skupina sadrže i druge funkcionalne skupine. Prema važnosti za organizam sve aminokiseline se dijele na: § Zamjenjive (sintetizirane u organizmu) § Nezamjenjive (zalihe se nadopunjuju samo hranom)

Ime Formula Prema nomenklaturi, trivijalna konvencija. Oko. α-aminoocteni glicin gly α-aminopropionski alanin Ala α-aminoizovalerijski valin val α-aminoizokapronski leucin leu Drugi. butil-αaminooctena Izoleucin ile

α, εdiamin apronska kiselina lizin lizin α-amino-δ gvanidol arginin lerijanski ARG α-amino-βoksipropionski serin serin α-aminoβoksimaslačna treonin tre β-tio-αaminoprop ionski cistein cis

cistin α-amino-γ-metionin metiltiom asil α-amino-βfenilpropionska kiselina fenilalin β-ptirozin oksifenilαaminopropanoična kiselina cin met fen tir

PROTEINI Proteini, odnosno proteinske tvari, su visokomolekularni organski spojevi čije su molekule građene od ostataka α-aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Broj potonjih može jako varirati i ponekad doseći nekoliko tisuća. Struktura proteina je vrlo složena. Pojedinačni peptidni lanci ili njihovi dijelovi mogu biti međusobno povezani disulfidnim, solnim ili vodikovim vezama. Solne veze nastaju između slobodnih amino skupina (na primjer, terminalne amino skupine smještene na jednom kraju polipeptidnog lanca ili ε-amino skupine lizina) i slobodnih karboksilnih skupina (terminalne karboksilne skupine lanca ili slobodnih karboksilnih skupina dibazičnih aminokiselina); Vodikove veze mogu nastati između atoma kisika karbonilne skupine i atoma vodika amino skupine, kao i zbog hidrokso skupina hidroksi aminokiselina i kisika peptidnih skupina.

PROTEINI Postoje primarna, sekundarna, tercijarna i kvaternarna struktura proteinskih molekula. Svi proteini, bez obzira kojoj skupini pripadaju i koje funkcije obavljaju, izgrađeni su od relativno malog skupa (obično 20) aminokiselina, koje se nalaze u različitom, ali uvijek strogo definiranom nizu za određenu vrstu proteina. Bjelančevine se dijele na proteine ​​i proteine. Ø Proteini su jednostavni proteini koji se sastoje samo od aminokiselinskih ostataka. ü Albumini – imaju relativno malu molekulsku masu, dobro su topljivi u vodi i koaguliraju kada se zagrijavaju.

PROTEINI ü Globulini – netopivi u čistoj vodi, ali topljivi u toploj 10% otopini Na. Cl. ü Prolamini – slabo topljivi u vodi, ali topljivi u 60÷ 80% vodenoj etil alkohol. ü Glutelini su topljivi samo u 0,2% lužini. ü Protamini – uopće ne sadrže sumpor. ü Proteinoidi su netopivi proteini. ü Fosfoproteini – sadrže fosfornu kiselinu (kazein).

PROTEINI Ø Proteidi su složeni proteini koji uz aminokiseline uključuju ugljikohidrate, lipide, heterocikličke spojeve, nukleinske kiseline i fosfornu kiselinu. ü Lipoproteini – hidroliziraju se u jednostavne proteine ​​i lipide. (zrnca klorofila, protoplazma stanica). ü Glikoproteini – hidroliziraju se u jednostavne proteine ​​i ugljikohidrate visoke molekularne težine. (sluzavi izlučevine životinja). ü Kromoproteini - hidrolizirani u jednostavne proteine ​​i boje (hemoglobin) ü Nukleoproteini - hidrolizirani u jednostavne proteine ​​(obično protamine) i nukleinske kiseline

Mnoge neproteinske tvari koje sadrže dušik su međuprodukti ili finalni proizvodi metabolizam bjelančevina biljnih i životinjskih organizama . Neproteinske tvari koje sadrže dušik sudjeluju u stvaranju specifičnog okusa i mirisa proizvoda. Neki od njih potiču rad probavnih žlijezda.

Aminokiseline su glavne strukturne komponente proteinskih molekula i pojavljuju se u slobodnom obliku u prehrambenim proizvodima uglavnom tijekom procesa razgradnje proteina. Slobodne aminokiseline nalaze se u biljnim i životinjskim tkivima u malim količinama. Tijekom skladištenja hrane njihova se količina povećava.

Amidi kiselina su derivati ​​masnih kiselina opće formule RCH 2 CONH 2. Česti su u biljnim i životinjskim proizvodima kao prirodna komponenta. Tu spadaju asparagin, glutamin, urea itd.

Spojevi amonijaka nalazi se u prehrambenim proizvodima u malim količinama u obliku amonijaka i njegovih derivata, posebice amina. Značajan sadržaj amonijaka i amina ukazuje na truležnu razgradnju proteina prehrambeni proizvodi. U derivate amonijaka ubrajaju se metilamini CH 3 NH 2, dimetilamini (CH 3) 2 NH i trimetilamini (CH 3) 3 N koji imaju specifičan miris. Pri truljenju bjelančevina mesa i ribe nastaju amini koji su otrovni za ljude - kadaverin, putrescin, histamin .

Nitrati, tj. Soli dušične kiseline, kao prirodni spoj u hrani, pojavljuju se u malim količinama, ali u nekim namirnicama čini se da je količina nitrata značajna. Trenutno su utvrđene najveće dopuštene koncentracije (MPC) nitrata različite vrste povrće i voće.

U ljudskom tijelu, pod utjecajem crijevne mikroflore, nitrati se reduciraju u nitrite, koji se apsorbiraju u krv i blokiraju dišne ​​centre. Najveća dopuštena doza nitrata za ljude ne smije biti veća od 5 mg na 1 kg tjelesne težine.

nitriti, posebno se NaNO 2 dodaje mesu kao konzervans u proizvodnji kobasica, suhomesnatih proizvoda, usoljene govedine, radi očuvanja ružičasto-crvene boje gotovih proizvoda. Nitriti su otrovniji od nitrata, u ljudskom želucu stvaraju nitrozamine - najjače poznate kemijske kancerogene tvari za njih je 0,4 mg na 1 kg tjelesne težine. Sanitarno zakonodavstvo utvrđuje najveću dopuštenu razinu sadržaja nitrita u mesnim proizvodima.

Alkaloidi - skupina fiziološki aktivnih spojeva koji sadrže dušik koji imaju bazična svojstva i imaju heterocikličku strukturu. Mnogi od njih su jaki otrovi u velikim dozama.

Alkaloidi uključuju nikotin C 10 H 14 N 2, kofein C 8 H 10 N 4 O 2 i teobromin C 7 H 8 N 4 O 2. Smrtonosna doza nikotina za ljude je 0,01-0,04 g. Alkaloidi daju proizvodima oštar, gorući okus - piperin C 17 H 19 O 3 N i piperovatin C 16 H 21 O 2 N (u ljutoj papričici) itd.

purin dušične baze - adenin C 5 H 5 N 5, gvanin C 5 H 5 N 5 O, ksantin, C 5 H 5 N 4 O 2, hipoksantin C 5 H 4 N 4 O - nastaju hidrolizom nukleinskih kiselina, nalaze se u mišićima životinja i riba, čaj, kvasac, tkivo mozga. To su biološki aktivne tvari.