Mis on valgu koagulatsioon. Toiduainete valgusisalduse muutused kuumtöötlemisel

Hüübimissüsteem koosneb ensüümid koagulatsioon, mitteensümaatiline valk kofaktorid Ja inhibiitorid koagulatsioon. Selle süsteemi eesmärk on ensüümi trombiini moodustamine, mis vastutab fibrinogeeni muundamise eest fibriiniks.

hüübimisfaktorid

1. Ensüümid, on seriinproteaasid (välja arvatud faktor XIII):

  • II faktor - protrombiin,
  • VII faktor - prokonvertiin,
  • faktor IX – antihemofiilne globuliin B ehk jõulufaktor,
  • tegur X on Stuart-Proweri tegur,
  • XI faktor - antihemofiilne globuliin C või Rosenthali faktor,
  • faktor XIII - fibriini stabiliseeriv faktor või Lucky-Lorandi faktor.

2. Valgu kofaktorid ilma proteolüütilise aktiivsuseta. Nende valkude ülesanne on siduda ja fikseerida ensümaatilisi tegureid trombotsüütide membraanil:

  • faktor V – proakceleriin, on faktori Xa kofaktor,
  • VIII faktor – antihemofiilne globuliin A, on IXa faktori kofaktor,
  • von Willebrandi tegur.
  • suure molekulmassiga kininogeen (HMC, Fitzgerald-Fluge faktor) - kofaktor f.XII ja prekallikreiini retseptor. Tuleb meeles pidada, et uue rakuteooria järgi kuuluvad need valgud fibrinolüüsi süsteemi.

3. Trombi moodustumise struktuurvalk – faktor I ( fibrinogeen).

Trombiin (II faktor)

Trombiin, hemostaasi võtmeensüüm, on seriini proteaas. Maksas sünteesitakse K-vitamiini osalusel selle inaktiivne prekursor - protrombiin, mis seejärel ringleb plasmas. Vereplasmas toimub protrombiini muundumine trombiiniks vahetult faktori Xa (koos Va-ga) toimel.

Trombiini funktsioonid hemostaasis

Tsoonis koagulatsioon:

  • fibrinogeeni muundamine fibriin- monomeerid,
  • aktiveerimine fibriini stabiliseeriv tegur(f.XIII, transglutaminaas),
  • koagulatsiooni kiirendamine V, VIII, IX, XI faktorite aktiveerimise kaudu ( positiivne tagasiside),
  • aktiveerimine trombotsüüdid(graanulite eritumine),
  • koos trombomoduliin(v kõrged kontsentratsioonid) aktiveerib TAFI (trombiiniga aktiveeritud fibrinolüüsi inhibiitor),
  • silelihasrakkude aktiveerimine,
  • leukotsüütide kemotaksise stimuleerimine,

Tsoonist väljas koagulatsioon

  • koos trombomoduliin aktiveerib valk C,
  • stimuleerib sekretsiooni endoteelirakkudest prostatsükliini Ja t-PA.

Fibrinogeen (I faktor)

fibrinogeen(faktor I) on suur mitmekomponentne valk, mis koosneb kolmest polüpeptiidahela paarist – Aα, Bβ, γγ, mis on omavahel seotud disulfiidsildadega. Fibrinogeeni molekuli ruumiline struktuur on keskne E-domeen ja 2 perifeerset D-domeeni, α- ja β-ahelad N-otsas on globulaarse struktuuriga - fibrinopeptiidid A ja B(FP-A ja FP-B), mis katavad fibrinogeeni komplementaarseid kohti ega lase sellel molekulil polümeriseerida.

Fibrinogeeni struktuur

Fibrinogeeni süntees ei sõltu K-vitamiinist ja toimub maksas ja RES-rakkudes. Osa fibrinogeenist sünteesitakse megakarüotsüütides ja trombotsüütides. Fibrinogeeni muundumine fibriiniks toimub trombiini mõjul.

fibriini stabiliseeriv tegur

fibriini stabiliseeriv tegur(XIII faktor) kuulub transglutaminaasi ensüümide perekonda. Seda sünteesitakse maksas ja trombotsüütides, vereplasmas enamik inaktiivne faktor XIII on seotud fibrinogeeniga. Faktor XIII aktiveeritakse trombiini poolt piiratud proteolüüs mitteaktiivsest eelkäijast.

Nagu enamik teisi ensüüme, täidab XIII faktor hemostaasis mitmeid funktsioone:

  • stabiliseerib fibriini tromb moodustades kovalentseid sidemeid fibriini monomeeride y-ahelate vahel,
  • kinnitab fibriini trombi fibronektiin rakuväline maatriks,
  • seotud sidumisega α2-antiplasmiin fibriiniga, mis aitab vältida fibriini trombi enneaegset lüüsi,
  • mida trombotsüüdid vajavad aktiini, müosiini ja teiste kasutatud tsütoskeleti valkude polümerisatsiooniks tagasitõmbed fibriini tromb.

Vadakuvalkude isoleerimiseks on vaja muuta valgu loomulikku struktuuri. Selle muutusega (denaturatsiooniga) on selle struktuur häiritud. Valguglobul laieneb denaturatsiooni käigus. Protsessiga kaasneb osakeste konfiguratsiooni, hüdratatsiooni ja agregatsiooni oleku muutus. Valguglobul muutub denatureerimise ajal vähem stabiilseks.

Vadakuvalgu gloobulite stabiilsuse määravad osakeste konformatsioon, laeng ja hüdraatunud kesta (solvaadikiht) olemasolu. Valkude isoleerimiseks on vaja häirida kolme või vähemalt kahe nimetatud stabiilsusteguri tasakaalu.

Värskes vadakus on valguosakesed oma loomulikus olekus. Kui valgu loomulik olek muutub (denaturatsioon), rikutakse ennekõike selle struktuur. Valgugloobul rullub lahti denaturatsiooniprotsessis, mille jaoks on vaja katkestada 10–20% selle moodustumisega seotud sidemetest. Denaturatsiooniprotsessiga kaasneb osakeste konfiguratsiooni, hüdratatsiooni ja agregatsiooni oleku muutumine. Valgugloobul muutub denatureerimise tulemusena vähem stabiilseks.

Valguosakeste stabiilsuse võimalike tõkete ületamiseks võib kasutada erinevaid denatureerimismeetodeid: kuumutamist, kiiritamist, mehaanilist toimet, desolvateerivate ainete, oksüdeerivate ainete ja detergentide sisseviimist ning keskkonna reaktsiooni muutmist. Teatud ainete lisamine lahustesse soodustab termilist denaturatsiooni.

Selles töös käsitletud seerumi hüübimismeetodite klassifikatsioon on näidatud diagrammil (joonis 3).

Riis. 3.

Lõppkokkuvõttes põhjustavad denaturatsioonijärgsed sekundaarsed nähtused valkude vabanemist, näiteks voldimata gloobulite seostumine ja nende keemiline muutus. Siin on esiplaanil molekulidevaheliste sidemete moodustumine ja agregatsioon, erinevalt denatureerimisel toimuvatest molekulisisestest protsessidest.

Üldiselt võib vadakuvalkude eraldamise protsessi iseloomustada kui koagulatsiooni.

Võttes arvesse valkude ekstraheerimise ja kasutamise otstarbekust, tuleb vadakuvalkude koagulatsioon fikseerida, et vältida renaturatsiooni (valkude loomuliku struktuuri taastamist) protsessi, samuti maksimaalselt piirata saadud valkude lagunemist. agregaadid.

Arvestada tuleb aga sellega, et termilise denatureerimise tulemusena on need lisaks valguosakese vesiniksidemete lõhkumisele ka dehüdreeritud, mis hõlbustab järgnevat valguosakeste agregatsiooni. Koaguleerivad ioonid (kaltsium, tsink jne), mis sorbeerivad aktiivselt valguosakese pinnale, tagavad koagulatsiooni ja märkimisväärsetes annustes võivad põhjustada valkude väljasoolamist.

Õigesti teostatud kuumtöötlus tõstab reeglina toiduainete toiteväärtust, parandades nende maitseomadust ja seeduvust. Lisaks tagab termiline efekt toidu sanitaarse heaolu.

Konkreetse toote sobivaima kuumtöötlemismeetodi soovitamiseks ja soovitud omadustega valmis kulinaariatoote saamiseks on vaja teada, millised füüsikalis-keemilised muutused toodetes toimuvad.

Kuna toidukaubad on aga keerukad koostised, mis koosnevad paljudest ainetest (valgud, rasvad, süsivesikud, vitamiinid jne), siis on soovitatav nende muutusi esmalt käsitleda eraldi.

Valgu muutused

Toodete kuumtöötlemise käigus toimuvad nende koostises sisalduvad valgusüsteemid mitmesuguseid muutusi.

Valkude natiivsete sekundaarsete ja tertsiaarsete struktuuride rikkumist nimetatakse "valgu denatureerimiseks". Valkude denatureerimine võib toimuda kuumutamise, mehaanilise toime (piitsutamisel), soolade kontsentratsiooni suurenemise tõttu süsteemis (toodete külmutamise, soolamise, kuivatamise ajal) ja mõnede muude tegurite tõttu.

Valkude struktuuri rikkumise sügavus sõltub erinevate tegurite mõju intensiivsusest, nende mitme samaaegse toime võimalusest, valkude kontsentratsioonist süsteemis, söötme pH-st ja erinevate lisandite mõjust. .

Valkude denatureerimisega kaasneb nende hüdratatsiooniomaduste – veesidumisvõime – muutumine, mis määrab valmistoodete maitse.

Lahustuvate valkude denatureerimisel väheneb nende veesidumisvõime erineval määral, mis sõltub denaturatsioonimuutuste sügavusest. Valkude denatureerimis- ja hüdratatsiooniomadusi määravate tegurite õige reguleerimine tehnoloogilise protsessi käigus võimaldab saada kvaliteetseid kulinaariatooteid.

Seega kasutatakse praktikas sageli valkude denaturatsiooni ja veesidumisvõime sõltuvust söötme pH-st. Lihasvalkude denaturatsioon lihas ja kalas isoelektrilise punkti lähedase pH juures toimub madalamatel temperatuuridel ja sellega kaasneb märkimisväärne veekadu.

Seetõttu hapestades valgusüsteeme mõnel kala ja liha töötlemise viisil (marineerimine jne), luuakse tingimused valgu denaturatsiooni sügavuse vähendamiseks kuumtöötlemisel.

Samal ajal soodustab happeline keskkond sidekoe valgu kollageeni denatureerumist ja lagunemist ning suurenenud veepidamisvõimega toodete teket. Selle tulemusena väheneb toodete kuumtöötlemise aeg ning valmistooted omandavad mahlasuse ja hea maitse.

Denatureerimise käigus muutub ka valgusüsteemide füüsikaline olek, mida tavaliselt defineeritakse terminiga "valgu voltimine". Erinevate valgusüsteemide voltimisel on oma spetsiifika.

Mõnel juhul eralduvad koaguleerunud valgud süsteemist helveste või trombidena (vahu moodustumine puljongite, keediste keetmisel), teistel juhtudel valgusüsteem tihendatakse, kusjuures osa veest pressitakse sellest välja koos vahuga. selles lahustunud ained (kohupiima valmistamine kalgendatud piimast) või süsteemi tugevuse suurenemine ilma tihenemise ja niiskuse eraldumiseta (munavalgete koagulatsioon).

Koos füüsikaliste muutustega tekivad valgusüsteemide kuumutamisel keerulised keemilised muutused valkudes endis ja nendega interakteeruvates ainetes.

Köögiviljade ja puuviljade valgud

Valkude kogus puu- ja köögiviljades ei ületa 2-2,5%. Valgud on ­ uus ehituskivid tsütoplasma, selle organellid ja taimerakkude tuumad.

Kuumtöötlemisel tsütoplasmaatilised valgud koaguleeruvad ja moodustavad helbeid; rakumembraani struktuur hävib. Selle hävitamine aitab kaasa rakumahlas lahustunud ainete difusioonile puljongisse või muusse vedelikku, milles köögivilju keedeti või säilitati, ning puljongis või muus vedelikus lahustunud ainete tungimisele neisse.

Terajahutoodete valgud

Herned, oad, läätsed sisaldavad umbes 20-23% valgud, soja - 30%. teraviljades ja X summa jõuab 11% , ning kõrgeima ja esimese klassi nisujahus - 10 - 12%.

Terajahutoodetes on valgud dehüdreeritud, seetõttu suudavad need kaunviljade leotamisel, teravilja keetmisel või taigna sõtkumisel niiskust imada ja paisuda.

Kuumutamisel temperatuurini 50–70 °C paisunud valgud koaguleeruvad ja pressivad välja osa imendunud niiskusest, mida seob želatiniseeriv tärklis.

Kulinaarses praktikas kasutatav nisujahu pruunistamine rasvaga või rasvata temperatuuril 120 °C ja kõrgemal mõjutab selles sisalduvaid valke, mis denatureeritakse ja kaotavad paisumise ja gluteeni moodustumise võime.

Kana munavalged

Munavalge sisaldab 11-12% valke, munakollane 15-16%. Temperatuuril 50–55 ° C hakkab munavalge hüübima, mis väljendub lokaalsete hägususte kujul, mis temperatuuri edasise tõusuga levivad kogu mahuni; 80 ° C saavutamisel säilitab koaguleeritud valk oma kuju.

Edasine kuumutamine suurendab valgusüsteemi tugevust ja on eriti märgatav temperatuurivahemikus 80–85 ° C. 95–100 ° C saavutamisel muutub valgu tugevus aja jooksul veidi.

Munakollane koaguleerub kõrgemal temperatuuril. Viskoossuse suurendamiseks tuleb munakollane kuumutada temperatuurini 70 °C.

Valgu segu munakollasega avaldub sarnaselt munakollasega. Kalgendunud valk, munakollane või nende segu hoiab niiskust seotuna ega pressi seda välja. Munavalgete kalgendumine ei muutu, kui neid teatud koguse veega lahjendada ja segu põhjalikult läbi segada, samas väheneb süsteemi mehaaniline tugevus.

Kulinaarses praktikas kasutatakse munavalgete võimet hüübimise ajal niiskust siduda. Muna, vee või piima lisamine valkudele omleti valmistamisel võimaldab vähendada valgusüsteemide mehaanilist tugevust ja saada õrnema maitsega kulinaariatooteid kui looduslikest munadest valmistatud tooted.

Kalgendatud munavalgete mehaanilisi omadusi kasutatakse ka mõnede kulinaariatoodete (juurviljakotletid jms) struktureerimiseks (sidumiseks).

Piima valgud

Peamised piimavalgud on kaseiin (2,3-3,0%), laktalbumiin (0,5-1,0%) ja laktoglobuliin (0,1%).

Normaalse happesusega piima kuumutamisel täheldatakse märgatavaid muutusi ainult albumiini puhul, mis koaguleerub ja sadestub nõude seintele helveste kujul. Protsess algab temperatuuril 60 °C ja lõpeb peaaegu 85 °C juures.

Piima kuumutamine kaseiini lahustuvust tegelikult ei mõjuta: piimale tekkivas vahus on seda lahustumatul kujul vaid väike kogus. Kääritatud piimas põhjustab kuumutamine kaseiini hüübimist ja süsteemi eraldamist kaheks fraktsiooniks: kohupiim (kalgendatud kaseiin) ja vadak.

Kaseiin hüübib ka kõrge happesusega piima kuumutamisel. Kodujuust vabastab kuumutamisel osa niiskusest. Selle ühendamiseks kodujuustu kulinaariatoodetega lisatakse teravilja või jahu.

Liha, linnuliha, kala valgud

Nende toodete tehnoloogiline töötlemine on suuresti tingitud nende valgusüsteemide morfoloogilisest struktuurist ja koostisest.

Lihaskoe struktuuri ja koostise tunnused . Suurema osa kulinaarses praktikas töödeldud lihast moodustavad skeletilihased. Eraldi skeletilihased koosnevad lihaskiududest, mis on sidekoekihtidega ühendatud ühtseks tervikuks.

Lihaskiud on spetsiaalne kontraktiilne rakk, mille pikkus võib ulatuda 12-ni cm ja rohkem ning paksus kuni 120 mm. Kiu sisu koosneb kahest osast: vedel (homogeenne) - sarkoplasma ja želatiinne (želatiinsete niitide kujul) - müofibrillid. Väljaspool on kiud kaetud ümbrisega - sarkolemma (joonis 3).

Lihastes kogutakse kiud kimpudesse: esmane, mis koosneb lihaskiududest; sekundaarne, mis koosneb esmastest kimpudest; kimbud kõrgem järjekord mis moodustavad lihase.

Liha, linnuliha ja kala lihaskiude moodustavad valgud nimetatakse lihasvalkudeks. Osa neist sisaldub vedelas olekus sarkoplasmas, sealhulgas valk müoglobiin, mis värvib liha punaseks, ja osa želatiinses olekus on osa müofibrillidest. Mõnede liha- ja kalatoodete valkude sisaldus on toodud tabelis. 12.

Lihasvalkudel on kõrge bioloogiline väärtus: asendamatute aminohapete suhe neis on optimaalsele lähedane. Lihasvalkude sisaldus 1. kategooria veiste skeletilihastes on keskmiselt 13,4%, kõikudes 6,1-14,3%. erinevad osad rümbad (joon. 4).

Riis. 3. Lihaskiu struktuuri skeem:
1 - müofibrill; 2 - sarkoplasma; 3 - südamik
Riis. 4. Lihasvalkude sisaldus veise rümba erinevates osades

Lihase sidekude nimetatakse müsiumiks. Seda osa sellest, mis ühendab lihaskiude primaarsetes kimpudes, nimetatakse endomüüsiumiks, mis ühendab lihaskiudude kimbud üksteisega - nendest ja nendest ning lihase väliskest - epimüüsium

Sidekoe olulised komponendid on fibrillaarsed valgud – kollageen ja elastiin.

Röntgendifraktsioonianalüüsi abil leiti, et kollageeni molekul koosneb kolmest polüpeptiidahelast (triplet), mis on kokku keeratud ümber ühise telje.

Kolmikheeliksi tugevus tuleneb peamiselt vesiniksidemetest. Kollageeni ja elastiini eraldi molekulid moodustavad kiud. Kollageeni- ja elastiinikiudude kimbud omakorda koos ainega, mis ühendab need üheks tervikuks ja koosneb valgu-polüsahhariidi kompleksist, moodustavad endomüsiumi ja perimüüsiumi kile.


Riis. 5. Veiste rinnalihase mikroskoopiline ettevalmistus. Nähtavad endomüsiumi kihid lihaskiudude vahel ja perimüüsiumi kihid nende kimpude vahel

Endomüüsiumi struktuur praktiliselt ei sõltu lihase kontraktiilsusest ja sellega tehtava töö iseloomust. Selle koostises sisalduv kollageen moodustab väga õhukesed ja kergelt lainelised kiud. Endomüüsiumi elastiin on halvasti arenenud.

Perimüüsiumi struktuuri mõjutab suuresti lihaste töö iseloom. Lihastes, mis kogesid looma elu jooksul vähe stressi, on perimüüsumi struktuur lähedane endomüsiumi omale.

Rasket tööd tegevate lihaste perimüüsium on keerulisema ehitusega: elastiinikiudude arv on suurenenud, kollageenikimbud on paksemad, mõne lihase perimüüsumis on kiud ristunud ja moodustavad keerulise rakulise koe. Lihastes suureneb sidekoe osakaal.


Tabel 13.Mõnede toodete lihasvalkude asendamatute aminohapete ligikaudne suhe (trüptofaani järgi).

Seega moodustab endomüsiumi ja perimüüsiumi sidekude teatud tüüpi lihaskoe skeleti või raami, mis hõlmab lihaskiude. Selle luustiku olemus määrab liha mehaanilised omadused või, nagu öeldakse, "jäikuse" või "pehmuse".

Keskmiselt sisaldab enamik veiste lihaseid 2–2,9% kollageeni, kuid selle kogus rümba erinevates osades on väga erinev (joonis 6).


Riis. 6. Kollageeni (c) ja elastiini (e) sisaldus veise rümba erinevates osades

Väikeveistel on perimüüsumi struktuuri erinevus rümba erinevates osades palju vähem väljendunud kui veistel ja lisaks on perimüüsumi struktuur lihtsam. Linnu lihaskoe anatoomilise struktuuri tunnuste hulka kuulub sidekoe madal sisaldus ja labiilsus.

Kalade lihaskude koosneb samuti lihaskiududest ja sidekoest, kuid sellel on oma eripärad. Tema lihaskiud on ühendatud perimüüsiumiga siksakilisteks müokoomideks, mis sidekoekihtide (vaheseina) abil moodustavad keha pikisuunalised lihased. Vaheseinad on risti- ja pikisuunalised (joon. 7).

Nagu soojavereliste loomade lihaskude, kalade lihased, millel on suurenenud koormus(pea ja sabaga külgnevad lihased), sisaldab arenenumat sidekude, kuid madala tugevuse tõttu jagatakse kalad lõikamisel sortideks ja kulinaarseteks eesmärkideks, nagu tapaloomade liha puhul tavaks. Kalade sidekoe peamine valk on kollageen (1,6–5,1%), elastiini on selles väga vähe.

Lisaks lihaskoele on olulises koguses kollageen osa orgaaniline aine kõhred, luud, nahk ja soomused. Seega ulatub selle sisaldus luudes 10-20%, kõõlustes -25-35%. Luudes leiduvat kollageeni nimetatakse osseiiniks.

Valkuna on kollageenil madal bioloogiline väärtus, kuna selles praktiliselt puudub trüptofaan ja see sisaldab väga vähe metioniini; selle koostises domineerivad glükokool, proliin ja hüdroksüproliin.

Erinevate loomaliikide liha põhikomponendid on (%): vesi - 48-80, valgud - 15-22, rasvad - 1-37, ekstraktiivained - 1,5-2,8 ja mineraalid - 0,7-1, 5.

Vee kogus oleneb looma vanusest ja liha rasvasisaldusest. Mida noorem on loom ja mida vähem on tema lihast rasva, seda rohkem on lihastes niiskust.

Suurem osa lihastes leiduvast niiskusest (umbes 70%) on seotud müofibrillvalkudega. Väiksem kogus niiskust koos selles lahustunud valkudega, ekstraktiiv- ja mineraalainetega sisaldab lihaskiudude sarkoplasma. Teatud kogus niiskust sisaldub lihaskoe rakkudevahelistes õõnsustes.

Ekstraktid on ainevahetuse saadused. Need koosnevad aminohapetest, dipeptiididest, glükoosist, mõnest orgaanilised happed Lihale iseloomuliku maitse ja aroomi loomisel osalevad ekstraktid ja nende muundumisproduktid.

Riis. 7. Kalade lihaskoe ehituse skeem: 1 - lihaskiud (nende suund on näidatud kriipsudega); 2 - müokoomid; 3 - põiki vaheseinad; 4 - pikisuunalised vaheseinad

Seega on glutamiinhappe ja selle soolade lahused lihamaitselised, seetõttu kasutatakse naatriumglutamaati kuivsuppide, kastmete ja muude kontsentraatide ühe komponendina. Aminohapped nagu seriin, alaniin, glütsiin on magusa maitsega, leutsiin on kergelt mõrkjas jne.

Kuumutamisel läbivad ekstraktiivid mitmesuguseid keemilised muutused- melanoidiini moodustumise, oksüdatsiooni, hüdrolüütilise lõhustamise jms reaktsioonid. Selles protsessis tekkivaid aineid peetakse ka ekstraheerivateks: nende maitse, lõhn ja värvus mõjutavad valmistoote organoleptilisi omadusi.

Kala lihaskoe ekstraktiivsed ained erinevad koostiselt oluliselt liha ekstraktiivainetest. Selles on vähe glutamiinhapet ja rohkem histidiini, fenüülalaniini, trüptofaani, tsüstiini ja tsüsteiini. Üldtunnustatud seisukoht on, et kala maitse ja lõhn on tingitud peamiselt ekstraheerivate ainete lämmastikupõhistest alustest, mida on eriti palju merekalades ja mida maismaaloomade lihas on vähe või puudub täielikult.

Maismaaloomade ja kalade lihaskoe mineraalainetest langeb märkimisväärne osa naatriumi-, kaaliumi-, kaltsiumi- ja magneesiumisooladele.

Muutused valkudes kuumtöötlemisel

Kuumtöötlemisel toimuvad lihas- ja sidekoevalgud olulised muutused.

Liha ja kala lihasvalgud hakkavad denatureerima ja hüübima temperatuuril umbes 40 ° C. Samal ajal muutub lihaskiudude sisu tihedamaks, kuna niiskus eraldub neist koos selles lahustunud mineraalsete, ekstraheerivate ainetega ja lahustuvad valgud, mis sellel temperatuuril ei denatureerita.

Niiskuse vabanemine ja lihaskiudude tihenemine suurendab nende tugevust: neid on raskem lõigata ja närida.

Kui liha või kala kuumutada vees, siis sinna sattunud valgud vastavate temperatuuride saavutamisel denatureeritakse ja koaguleeruvad helvestena, moodustades nn vahu.

Ligikaudu 90% liha ja kala lahustuvatest valkudest denatureeritakse temperatuuril 60–65 ° C. Nendel temperatuuridel väheneb veiseliha lihaskiudude läbimõõt 12–16% esialgsest väärtusest. Järgnev temperatuuri tõus toob kaasa täiendava niiskuskadu, lihaskiudude tihenemise ja nende tugevuse suurenemise.

Liha küpsetamisel denatureerub valk müoglobiin, mis määrab liha värvi. Müoglobiini denaturatsiooniga kaasneb lihaskoe värvuse muutus, mis võimaldab kaudselt hinnata liha kulinaarset valmisolekut.

Liha säilitab punase värvuse temperatuuril kuni 60 ° C, temperatuuril 60–70 ° C muutub see roosaks ja 70–80 ° C halliks. Kulinaarsesse valmisolekusse viidud liha säilitab halli värvi või omandab pruuni värvi.

Sidekoe kuumutamine põhjustab selles sisalduva kollageeni lagunemise ja muudab koe enda struktuuri. esialgne etapp See protsess on kollageeni denatureerimine ja valgu fibrillaarse struktuuri rikkumine, mis on määratletud terminiga "kollageeni keevitamine".

Kollageeni denatureerimise või keevitamise temperatuur on seda kõrgem, mida rohkem see sisaldab proliini ja hüdroksüproliini. Liha puhul täheldatakse keevitamist temperatuuril umbes 65 ° C, kala puhul - umbes 40 ° C.

Nendel temperatuuridel toimub fibrillaarsete valgumolekulide polüpeptiidahelate ristsidemete osaline rebend. Selle tulemusena tõmbuvad ketid kokku ja võtavad energeetiliselt soodsama kokkupandud asendi.

Sidekoest eraldatud kollageenkiududes toimub kollageeni keevitamine teatud temperatuuridel ja sellel on hüppeline iseloom. Perimüsiaalsetes kiledes laieneb kollageenkeevitus temperatuurivahemikus. Protsess algab ülaltoodud temperatuuridel ja lõpeb kõrgematel temperatuuridel, mida kõrgem on temperatuur, seda keerulisem on sidekoe struktuur.

Muutused molekulaarsel tasandil toovad kaasa muutusi kollageenikiudude ja sidekoe kihtide struktuuris. Kollageenikiud deformeeruvad, painduvad, nende pikkus väheneb ning need muutuvad elastsemaks ja läbipaistvamaks-klaasjaks.

Samuti muutub sidekoekihtide endi struktuur: need deformeeruvad, suurenevad paksusega, muutuvad elastsemaks ja läbipaistvamaks klaasjaks.

Kollageeni keevitusega kaasneb teatud koguse niiskuse imendumine ja sidekoe kihtide mahu suurenemine. Sidekoekihtide kokkusurumine aitab oluliselt kaasa denaturatsiooni ja lihasvalkude koagulatsiooni käigus vabaneva vedeliku väljapressimisele lihaskoest.

Sidekoe edasisel kuumutamisel tekib denatureeritud kollageeni polüpeptiidahelate vaheliste ristsidemete osaline või täielik rebend, samas kui osa neist läheb puljongisse, moodustades želatiinilahuse; sidekoekihtide struktuur on suuresti häiritud ja nende tugevus väheneb.

Perimüüsiumi tugevuse nõrgenemine on üks tegureid, mis määrab liha valmisoleku. Valmis liha ei tohiks pakkuda märkimisväärset vastupanu selle lihaskiude lõikamisele või hammustamisele.

Nagu keevitustemperatuur, sõltub kollageeni lagunemise kiirus perimüüsiumi struktuurist. Jah, 20 eest min Nimmelihases, mille perimüüsium on halvasti arenenud, lagunes 12,9% kollageenist ja viidi puljongisse ning jämedama perimüüsiumiga rinnalihases lagunes samadel tingimustel vaid 3,3% kollageeni.

üle 60 min toiduvalmistamisel need arvud suurenesid: nimmelihase puhul kuni 48,3%, rinnalihase puhul ainult kuni 17,1. Temperatuuril, mille juures kuumtöötlemisprotsess läbi viiakse, on kollageeni lagunemise ja pehmenemise kiirusele ebaoluline mõju. perimüüsium.

Näiteks õlalihase küpsetamisel temperatuuril 120°C (autoklaavis) on lagunenud kollageeni kogus kaks korda suurem kui selle sisaldus sarnases lihases, mida küpsetati tavapärasel viisil 100 kraadi juures. °C.

Siiski tuleb märkida, et küpsetustemperatuuri tõusuga ja samaaegselt kuumtöötlemisperioodi lühenemisega toimub lihasvalkude liigne tihenemine, mis mõjutab negatiivselt liha konsistentsi ja maitset.

Keerulise peri-elueaga lihaste praadimisel töödeldakse liha hapetega (marineerimine) või ensüümpreparaatidega. Marineerimiseks kasutatakse tavaliselt sidrun- või äädikhapet. Marineeritud lihas on kollageeni lagunemine ja perimüüsumi nõrgenemine märgatavalt kiirenenud.

praetud tooted on mahlased, hea maitsega.

Lihapehmendajatena kasutatakse edukalt taimset, loomset ja mikroobset päritolu proteolüütilisi ensüüme: fitsiin (viigimarjadest), papaiin (melonipuust), trüpsiin (loomset päritolu) jne.

Ensüümpreparaadid on pulbrid, pastad või lahused, millega liha ühel või teisel viisil töödeldakse (niisutatakse, määritakse, süstitakse). Sageli kobestatakse liha enne ensüümidega töötlemist.

Kuumtöötlemine vähendab veidi elastiinikiudude tugevust, seetõttu jääb suure elastiinisisaldusega lihaskude (kael, külg) pärast kuumtöötlemist jäigaks ja seda kasutatakse peamiselt kotletimassi valmistamiseks.

Värskes veres olevad valgud on natiivses muutumatul kujul.
Vere tehnoloogilisel töötlemisel on mõnel juhul vajalik ennetada või vähendada valkude denaturatsiooni, mõnel juhul on see kohustuslik.
Kuiva plasma või vere, mida tehnoloogias nimetatakse albumiiniks, saamisel püütakse seda kuivatada nii, et verevalke võimalikult vähe denatureerida, et säiliks nende lahustumisvõime. Sel eesmärgil kuivatatakse veri pihustuskuivatites. Hoolikalt ja kiiresti kuivatatud valku ei denatureerita kõrgel temperatuuril. Selle fakti tuvastas 1857. aastal hiilgav vene teadlane. D. I. Mendelejev, kes tõestas, et kuiv valk ei muutu kuumutamisel 100-110 ° -ni.
Toidu- ja tehniliste albumiinivalkude puhul on kõrge lahustuvus kohustuslik. Liim saadakse tehnilisest albumiinist; mida rohkem lahustuvaid valke see sisaldab, seda suurem on selle kleepuvusvõime.
Verest erinevate preparaatide valmistamisel tuleb meeles pidada, et selle töötlemise käigus ei tohiks valkude denatureerimist, millega kaasneb koagulatsioon, läbi viia. Näiteks vedela hematogeeni tootmisel on vere otsene segamine alkoholiga vastuvõetamatu, kuna viimane põhjustab kokkupuutel valguga koagulatsiooni ja vähendab lahustuvust; sel juhul tekib sade, mis takistab selge hematogeenpreparaadi saamist. Verevalkude termilise koagulatsiooni vältimiseks pastöriseeritakse hematogeeniga viaalid temperatuuril, mis ei ületa 52–53 °.
Vereplasma asendajate valmistamisel on vaja hoida denatureeritud valke lahuses. Selleks kasutatakse stabilisaatorina formaldehüüdi ja glükoosi, mis takistab valkude sadestumist kuumutamisel. Glükoosi stabiliseeriv toime tuleneb ilmselt sellest, et see adsorbeerub globulaarsetele valgu molekulidele, millega seoses saavad viimased suure lahustuva kompleksi keskpunktiks. Aminorühmi blokeeriv formaldehüüd ei lase molekulis soolarühmadel moodustuda ja takistab seeläbi koagulatsiooni.
Koagulaatide valmistamisel, vastupidi, on vaja valke denatureerida, et saavutada nende koagulatsioon ja enamiku vee eraldamine valguhüübest. Sel juhul on denatureerivaks teguriks kokkupuude happe või kuumusega.
Erinevate verevalkude termiline koagulatsioon toimub erinevatel temperatuuridel. Fibrinogeeni lahus 10% NaCl lahuses koaguleerub 52-53° juures. fibriini lahus - umbes 56 °, albumiini lahus puhtas vees - 50 °; soolade lisamisel (5% NaCl lahus) tõuseb koagulatsioonitemperatuur 72-75°-ni; globuliini lahus 10% NaCl lahuses koaguleerub 75° juures. Defibrineeritud veri hüübib 61° juures. Seerum hakkab hägunema 64° juures.

Piima kalgendamine ei ole midagi muud, kui selle muutmine geeliks (trombiks), see tähendab selle hüübimine.

See on piimavalkude seotud tahke fraktsioon, mis sisaldab lahustunud rasvu, mida saab seejärel kergesti vedelikust (vadakust) eraldada.

Piimavalgu koagulatsioon võib olla varjatud ja tõene. Latentse koagulatsiooni korral ei seostu mitsellid üksteisega kogu pinna ulatuses, vaid ainult mõnes selle piirkonnas, moodustades ruumilise peensilmalise struktuuri, mida nimetatakse geeliks.

Kui kõik või suurem osa dispergeeritud faasi osakestest on destabiliseeritud, katab geel kogu dispergeeritud söötme (esialgse piima) mahu.

Latentset hüübimist nimetatakse lihtsalt koagulatsiooniks, geelistumiseks või koagulatsiooniks.

Tõeline koagulatsioon seisneb kolloidosakeste täielikus ühinemises ja dispergeeritud faasi settes sadestamises või üles ujumises.

Koagulandid on ained, mis täidavad mitmeid funktsioone, kuid mis kõige tähtsam, moodustavad nad tarretisesarnase trombi - eraldavad tihedad piimafraktsioonid vedelatest.

Sel eesmärgil ainult varem kasutatud, mis saadakse vasikate maost.

Just see vasikate maos leiduv ensüüm (kümosiin) aitab neil emapiima toiduks kääritada.

IN kaasaegne maailm trombi (nimetatakse ka kalyaks) moodustamiseks kasutage:

  • Vasikaliha laap (laap), valmistatud vasikate maost (piima hüübiv ensüüm - kümosiin).
    See on saadaval pulbri, pasta ja vedelal kujul. Just kümosiin (vasikaliha laabist või kunstlikult kasvatatud kümosiinist) sobib kõige paremini kõvade ja poolpehmete juustude tootmiseks.
  • Pepsiinid on teiste koduloomade mao ekstraktid. Enamasti kasutatakse lehma või pepsiini, müügil on ka sea- ja kanapepsiine, kuid need on väga happetundlikud ja ebastabiilsed. Nende kasutamine ei ole soovitatav.
    Veisepepsiini (eriti segatuna kümosiiniga) saab kasutada marineeritud juustude (brynza, suluguni) valmistamiseks. Pehmete, poolpehmete ja kõvade juustude valmistamiseks pepsiine ei soovitata.
  • Mikroobne reniin (mikroobne pepsiin) – mõned pärmid, hallitusseened ja seened toodavad loomulikult koagulatsiooniks sobivaid ensüüme. Enim kasutatavad ensüümid on saadud mikroskoopilisest seenest Rhizomucor meihei (varem Mucor meihei). See on taimetoitlane koagulant. Sellise koagulandi näide on.
  • Fermenteeritud kümosiin (rekombineeritud kümosiin) - vasika kümosiini geen on viidud mitmete peremeesmikroorganismide (Kluyveromyces lactis, Aspergilleus niger, Escherichia) genoomi, mille tulemusena on nad muutunud võimeliseks tootma vasika kümosiiniga täiesti identset valku. kääritamine.
    See ensüüm on end tõestanud igat tüüpi juustu valmistamisel, kus tavaliselt kasutati vasikaliha laabi. See on taimetoitlane koagulant.

Värskete juustude, kodujuustu, marineeritud juustude valmistamiseks võite kasutada mis tahes koagulanti.

Poolpehmete ja kõvade juustude jaoks sobib aga ainult kümosiin (loomne laap või rekombineeritud kümosiin), kuna see osaleb koos piimhappebakteritega (juuretisega) juustu tekstuuri, maitse ja säilivusvõime kujunemises. kaua aega.

Valkude koagulatsioonil haaratakse piimarasv ja vesi koos lahustunud ainetega (vadak) piisavalt kindlalt tekkiva geeliga kinni, valgu sadestamisel suudab sete mehaaniliselt kinni hoida vaid vähesel määral piimarasva ja vesifaasi.

Laabijuustude tootmine ja laagerdumine toimub madalatel temperatuuridel ja aktiivse happesuse juures, mida nimetatakse füsioloogiliseks, et võimaldada piimakomponentide bioloogilist muundamist minimaalse toiteväärtuse kaoga.

Termohappemeetodi kasutamisel eraldatakse piima rasvafaas separeerimisega, lõssivalgud sadestatakse ja segatakse koorega.

Sadestamine seisneb piima kiires hapestamises isoelektrilisest punktist madalamale tasemele happelise vadaku, hapupiima, sidrunimahla, äädikhape ja kuumutades seda kõrgel temperatuuril (90-95 ° C).

Seega kontsentreeritakse ensümaatilise koagulatsiooniga kaseiin ja piimarasv samaaegselt termilise happelise koagulatsiooniga kahe protsessi tulemusena: tsentrifugaal- ja settimine.

Happeline meetod seisneb piima kalgendamises kaseiini isoelektrilises punktis (pH 4,6), moodustades aeglaselt happeid mikroorganismide toimel või lisades piimale happeid (tavaliselt vesinikkloriidhapet) või happeid tekitavaid aineid (näiteks glükolaktoon); seda kasutatakse toorjuustu või juustu koos lühikesed tähtajad küpsemine.

Laabijuustu laagerdumisel osalevad ensüümid ei ole happelistes juustudes madala pH tõttu aktiivsed. Kääritatud piimajuustudes on piimavalkude ja lipiidide muundumisaste madalam, maitsebukett kitsam kui laabijuustutel.

Happe-ensümaatiline meetod on happelise koagulatsiooni variant, mille käigus piimale lisatakse väike kogus piima hüübimist soodustavaid ensüüme, millest ei piisa ensümaatiliseks koagulatsiooniks värske piima pH juures.

Sel juhul toimub piima hüübimine pH 5,1-5,4 juures (parakaseiini isopunktis). Piima hüübimist soodustavate ensüümide lisamine mõjutab soodsalt koagulatsiooni kiirust, hüübimise tugevust ja vadaku vabanemist, kuid piima happe-laabi kalgendamise pH juures toimuvad kaseiini mitsellides radikaalsed muutused, mis muudavad oluliselt trombi ja juustu struktuuri. neile, mis on laabi koagulatsiooni ajal.

Juustude happe-ensümaatilisel meetodil valmistamisel tekkinud tromb on oma omadustelt lähedasem happetrombile, toodete kvaliteet on hapupiimajuustidele.

Piima ultrafiltrimise teel kontsentreerimine on soolvee ja mõnede teiste juustude tootmisel saanud teatud jaotuse.